Acetilcolinesterasa

Acetilcolinesterasa
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1B41 , 1F8U , 1VZJ , 2X8B , 3LII , 4BDT , 4EY4 , 4EY5 , 4EY6 , 4EY7 , 4EY8 , 4M0E , 4M0F Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	ACHE (HGNC: 108) ACEE; ARACHE; N-ACHE; YT
Identificadores; externos	OMIM: 100740 ; HomoloGene: 543 ; ChEMBL: 220; EBI: ACHE; GeneCards: Gen ACHE; UniProt: ACHE; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.1.1.7
Locus	Cr. 7 q22
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
	Más información
Ortólogos
Humano	Ratón
43	11423
Véase HS	Véase MM
P22303	P21836
NM_000665	NM_009599
NP_000656	NP_033729
Cr. 7:; 100.49 – 100.49 Mb	Cr. 5:; 137.29 – 137.29 Mb
;

La acetilcolinesterasa o colinesterasa grupo sanguineo (AChE) es una enzima humana de la familia de colinesterasas que se encuentra en los tejidos nerviosos y los glóbulos rojos, cuya función principal es hidrolizar al neurotransmisor acetilcolina.[1] En los glóbulos rojos constituye un antígeno celular llamado Yt.[2]

Características

La enzima acetilcolinesterasa existe en varias isoformas moleculares, cada una con propiedades catalíticas similares, aunque difieren en la forma como se adhieren a la superficie de la membrana celular.[2] Por ejemplo, las variantes neuronales de la AChE tienen actividades enzimáticas indistinguibles entre ellos, pero difieren en su expresión, en el ensamblaje de sus cadenas y en la asociación proteica a nivel de la membrana.[3] El complejo enzimático es codificado por un solo gen en el cromosoma 7 y las formas diferentes de unión a la membrana celular aparecen luego de modificaciones después de la traducción genética,[4] así como por el uso de diferentes promotores del ADN.[3]

Patologías

Modular la actividad de la acetilcolinesterasa es una de las maniobras terapéuticas fundamentadas en aliviar las funciones cognitivas en pacientes con la enfermedad de Alzheimer.[5]

La acetilcolinesterasa es el blanco de los gases nerviosos, los cuales bloquean su acción causando una contracción muscular interminable por todo el cuerpo.

Referencias

Soreq H, Seidman S (2001). «Acetylcholinesterase--new roles for an old actor.». Nat. Rev. Neurosci. 2 (4): 294-302. PMID 11283752. doi:10.1038/35067589.
«Entrez Gene: ACHE acetylcholinesterase (Yt blood group)». Consultado el 1 de abril de 2008.
Meshorer E, Soreq H (2006). «Virtues and woes of AChE alternative splicing in stress-related neuropathologies.». Trends Neurosci. 29 (4): 216-24. PMID 16516310. doi:10.1016/j.tins.2006.02.005.
Silman I, Futerman AH (1988). «Modes of attachment of acetylcholinesterase to the surface membrane.». Eur. J. Biochem. 170 (1-2): 11-22. PMID 3319614.
Pakaski M, Kasa P (2003). «Role of acetylcholinesterase inhibitors in the metabolism of amyloid precursor protein.». Current drug targets. CNS and neurological disorders 2 (3): 163-71. PMID 12769797.

Datos: Q22676679

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[1] Soreq H, Seidman S (2001). «Acetylcholinesterase--new roles for an old actor.». Nat. Rev. Neurosci. 2 (4): 294-302. PMID 11283752. doi:10.1038/35067589.

[entrez-2] «Entrez Gene: ACHE acetylcholinesterase (Yt blood group)». Consultado el 1 de abril de 2008.

[woes-3] Meshorer E, Soreq H (2006). «Virtues and woes of AChE alternative splicing in stress-related neuropathologies.». Trends Neurosci. 29 (4): 216-24. PMID 16516310. doi:10.1016/j.tins.2006.02.005.

[4] Silman I, Futerman AH (1988). «Modes of attachment of acetylcholinesterase to the surface membrane.». Eur. J. Biochem. 170 (1-2): 11-22. PMID 3319614.

[5] Pakaski M, Kasa P (2003). «Role of acetylcholinesterase inhibitors in the metabolism of amyloid precursor protein.». Current drug targets. CNS and neurological disorders 2 (3): 163-71. PMID 12769797.