L-Aminoácido aromático descarboxilasa

L-Aminoácido aromático descarboxilasa
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	AAAD (HGNC: 2719)
Identificadores; externos	OMIM: 107930 ; EBI: AAAD; GeneCards: Gen AAAD; UniProt: AAAD; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.1.1.28
Locus	Cr. 7 p11
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
1644
P20711	n/a
NM_000790	n/a
;

L-Aminoácido aromático descarboxilasa
	; Diagrama de cinta de un dímero de DOPA descarboxilasa del cerdo.[1]
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.1.1.28
Número CAS	9042-64-2
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
;

La L-aminoácido aromático descarboxilasa (sinónimos: DOPA descarboxilasa, triptófano descarboxilasa, 5-Hidroxitriptófano descarboxilasa, AAAD) es una enzima liasa.

Reacciones catalizadas

Cataliza las siguientes reacciones de descarboxilación:

De L-DOPA a dopamina - un neurotransmisor

L-DOPA → Dopamina + CO₂

De 5-HTP a serotonina (5-HT) - un neurotransmisor

L-5-Hidroxi-Trp → Serotonina + CO₂

De triptófano a triptamina – un precursor de muchos alcaloides de plantas y animales.

L-Trp → Tryptamin + CO₂

De histidina a histamina – neurotransmisor y mensajero de la alergia e inflamación.

L-His → + CO₂

De tirosina a tiramina – neurotransmisor de invertebrados, análogo de las catecolaminas.

L-Tirosina → Tiramina + CO₂

De fenilalanina a feniletilamina - posible neurotransmisor

L-Phe → feniletilamina + CO₂

En todas estas reacciones esta enzima utiliza piridoxal fosfato como cofactor.

Como paso limitante de flujo

En la síntesis normal de los neurotransmisores dopamina y serotonina (5-HT), la AAAD no es la limitante de la velocidad. Sin embargo, la AAAD se convierte en limitante de la síntesis de dopamina en los pacientes tratados con L-DOPA (como en la enfermedad de Parkinson), y en la síntesis de serotonina en las personas tratadas con 5-Hidroxitriptófano (como en la depresión leve o la distimia). La AAAD localizada fuera de la barrera hematoencefálica se inhibe por la Carbidopa con el fin de inhibir la conversión anticipada de L-DOPA en dopamina en el tratamiento de la enfermedad de Parkinson.

La AAAD es la enzima limitante en la formación de aminas traza biogénicas.

dopamina serotonina

Genética

El gen que codifica la enzima que se conoce como DDC y está ubicado en el cromosoma 7 en los seres humanos.[2] Se han estudiado los polimorfismos y otras variantes génicas en relación con enfermedades mentales, por ejemplo, una eliminación de un par de bases en posición -601 se relaciona con el trastorno bipolar,[3] pero no con el autismo.[4]

Referencias

PDB 1JS3 ; Burkhard P, Dominici P, Borri-Voltattorni C, Jansonius JN, Malashkevich VN (noviembre de 2001). «Structural insight into Parkinson's disease treatment from drug-inhibited DOPA decarboxylase». Nat. Struct. Biol. 8 (11): 963-7. PMID 11685243. doi:10.1038/nsb1101-963.
Lisa J. Scherer, John D. McPherson, John J. Wasmuth and J. Lawrence Marsh (junio de 1992). «Human dopa decarboxylase: Localization to human chromosome 7p11 and characterization of hepatic cDNAs». Genomics 13 (2): 469-471. PMID 1612608. doi:10.1016/0888-7543(92)90275-W.
A. D. Borglum, T. G. Bruun, T. E. Kjeldsen, H. Ewald, O. Mors, G. Kirov, C. Russ, B. Freeman, D. A. Collier & T. A. Kruse (noviembre de 1999). «Two novel variants in the DOPA decarboxylase gene: association with bipolar affective disorder». Molecular Psychiatry 4 (6): 545-541. PMID 10578236. doi:10.1038/sj.mp.4000559.
Marlene B. Lauritsen, Anders D. Borglum, Catalina Betancur, Anne Philippe, Torben A. Kruse, Marion Leboyer & Henrik Ewald (mayo de 2002). «Investigation of two variants in the DOPA decarboxylase gene in patients with autism». American Journal of Medical Genetics 114 (4): 466-460. PMID 11992572. doi:10.1002/ajmg.10379.

Enlaces externos

MeSH: Aromatic-L-Amino-Acid+Decarboxylases (en inglés)

Datos: Q421186
Multimedia: DOPA decarboxylase / Q421186

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[pmid11685243-1] PDB 1JS3 ; Burkhard P, Dominici P, Borri-Voltattorni C, Jansonius JN, Malashkevich VN (noviembre de 2001). «Structural insight into Parkinson's disease treatment from drug-inhibited DOPA decarboxylase». Nat. Struct. Biol. 8 (11): 963-7. PMID 11685243. doi:10.1038/nsb1101-963.

[2] Lisa J. Scherer, John D. McPherson, John J. Wasmuth and J. Lawrence Marsh (junio de 1992). «Human dopa decarboxylase: Localization to human chromosome 7p11 and characterization of hepatic cDNAs». Genomics 13 (2): 469-471. PMID 1612608. doi:10.1016/0888-7543(92)90275-W.

[3] A. D. Borglum, T. G. Bruun, T. E. Kjeldsen, H. Ewald, O. Mors, G. Kirov, C. Russ, B. Freeman, D. A. Collier & T. A. Kruse (noviembre de 1999). «Two novel variants in the DOPA decarboxylase gene: association with bipolar affective disorder». Molecular Psychiatry 4 (6): 545-541. PMID 10578236. doi:10.1038/sj.mp.4000559.

[4] Marlene B. Lauritsen, Anders D. Borglum, Catalina Betancur, Anne Philippe, Torben A. Kruse, Marion Leboyer & Henrik Ewald (mayo de 2002). «Investigation of two variants in the DOPA decarboxylase gene in patients with autism». American Journal of Medical Genetics 114 (4): 466-460. PMID 11992572. doi:10.1002/ajmg.10379.