Dinamina

Dinamina
	; Proteínas de dinamina ensambladas en espirales
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	OMIM: 602377 ; EBI: DNM1; GeneCards: Gen DNM1; UniProt: DNM1; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.6.5.5
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
1759
Q05193	n/a
;

La dinamina es una GTPasa responsable de la endocitosis en las células eucariotas. Las dinaminas están involucrados principalmente en la escisión de las vesículas recién formadas de la membrana de un compartimento celular, su orientación, y su fusión con otro compartimento, tanto en la superficie de la célula (en particular la internalización de caveolas), así como en el aparato de Golgi.[1][2][3] Las dinaminas también desempeñan un papel importante en muchos procesos incluyendo, la división de orgánulos, citocinesis y resistencia a patógenos microbianos.

La dinamina es parte de la "superfamilia dinamina", que incluye dinaminas clásicas, proteínas tipo-dinamina, proteínas Mx, OPA, mitofusinas, y GBPs. La dinamina en sí es una enzima de 96 kDa, aislada por primera vez cuando los investigadores estaban intentando aislar los nuevos motores a basados en microtúbulos del cerebro bovino. La dinamina ha sido estudiada ampliamente en vesículas incipiente de la membrana celular recubiertas de clatrina.[4][3]

Función

Cuando una vesícula invagina la dinamina forma una espiral alrededor del cuello de la vesícula. Una vez que la espiral está en su lugar, se extiende longitudinalmente y constriñe a través de la hidrólisis de GTP a GDP. Este alargamiento y ajustamiento alrededor del cuello de la vesícula hace que se rompa y libere de la membrana.[2][4]

La constricción es en parte el resultado de la actividad de torsión de la dinamina.[5] Esta torsión es estrictamente dependiente de su actividad GTPasa. La dinamina es el único motor molecular conocido por tener una actividad de torsión. La dinamina es una hélice dextrógira, y tiene una actividad de torsión dextrógira que explica su constricción y la reducción de altura.

Estudios recientes indican que el bloqueo de la interacción entre la dinamina y la sindapina inhibe las comunicaciones de nervios, lo cual puede tener aplicaciones en el tratamiento de la epilepsia, la esquizofrenia y la pérdida de la memoria.[6]

Tipos

En mamíferos se han identificado tres genes diferentes de dinamina.

La dinamina II se expresa en la mayoría de tipos de células;
la DNM1 dinamina I se expresa en neuronas y células neuroendocrinas, y
la dinamina III se expresa en testículos, pero también está presente en el corazón, el cerebro y el tejido pulmonar.[1][4]

Referencias

Henley, J.R., Cao, H., McNicven, M.A. (1999). “Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles”. The FASEB Journal, 13, S243-S247.
Hinshaw, J. “Dynamin overview: The Role of Dynamin in Membrane Fission”. Archivado el 15 de octubre de 2011 en Wayback Machine. National institute of diabetes & digestive & kidney diseases, Laboratory of cell biochemistry and biology. accessed 021806.
Urrutia, R., Henley, J.R., Cook, T., McNiven, M.A. (1997). “The dynamins: Redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?” Proc. Natl Acad. Sci. USA, Vol. 94, 377-384.
McMahon. (2004). “Researching Endocytic Mechanisms: Dynamin:. Archivado el 5 de marzo de 2012 en Wayback Machine. Accompaniment of Nature Reviews on Molecular Cell Biology, 5, 133-147.
Roux A et al. GTP-dependent twisting of dynamin implicates constriction and tension in membrane fission. Nature. 2006 May 25;441(7092):528-31. PMID 16648839.
«Epilepsy In The Media - Brain Cell Communication Method Discovered». junio de 2006.

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Datos: Q420160
Multimedia: Dynamins / Q420160

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[Henley-1] Henley, J.R., Cao, H., McNicven, M.A. (1999). “Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles”. The FASEB Journal, 13, S243-S247.

[Hinshaw-2] Hinshaw, J. “Dynamin overview: The Role of Dynamin in Membrane Fission”. Archivado el 15 de octubre de 2011 en Wayback Machine. National institute of diabetes & digestive & kidney diseases, Laboratory of cell biochemistry and biology. accessed 021806.

[Urrutia-3] Urrutia, R., Henley, J.R., Cook, T., McNiven, M.A. (1997). “The dynamins: Redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?” Proc. Natl Acad. Sci. USA, Vol. 94, 377-384.

[McMahon-4] McMahon. (2004). “Researching Endocytic Mechanisms: Dynamin:. Archivado el 5 de marzo de 2012 en Wayback Machine. Accompaniment of Nature Reviews on Molecular Cell Biology, 5, 133-147.

[Roux-5] Roux A et al. GTP-dependent twisting of dynamin implicates constriction and tension in membrane fission. Nature. 2006 May 25;441(7092):528-31. PMID 16648839.

[6] «Epilepsy In The Media - Brain Cell Communication Method Discovered». junio de 2006.