Dipeptidasa E

Dipeptidasa E
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.4.13.21
Ortólogos
Humano	Ratón
;

La dipeptidasa E (EC 3.4.13.21, también conocida como aspartil dipeptidasa, peptidasa E, producto del gen PepE (Salmonella typhimurium); es una enzima bacteriana que cataliza una reacción de hidrólisis sobre un dipéptido que comienza (extremo N-terminal) con el aminoácido ácido aspártico.[1][2]

Esta enzima por lo tanto cataliza la siguiente reacción química:

Asp-Xaa + H
2O

\rightleftharpoons

Asp + Xaa

Esta enzima no actúa sobre péptidos cuyo aminoácido N-terminal sea glutámico, asparragina o glutamina, tampoco es capaz de escindir péptidos en los cuales el aminoácido N-terminal es isoaspártico.

No es necesario para la actividad de la enzima que el dipéptido tenga un grupo carboxilo libre.

Referencias

Haakansson, K., Wang, A.H.J. and Miller, C.G. (2000). «The structure of aspartyl dipeptidase reveals a unique fold with a Ser-His-Glu catalytic triad». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 (26): 14097-14102. PMID 11106384. doi:10.1073/pnas.260376797.
Lassy, R.A.L. and Miller, C.G. (2000). «Peptidase E, a peptidase specific for N-terminal aspartic dipeptides, is a serine hydrolase». J. Bacteriol. 182 (9): 2536-2543. PMID 10762256. doi:10.1128/jb.182.9.2536-2543.2000.

Enlaces externos

MeSH: Dipeptidase+E (en inglés)

Datos: Q12270358

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[1] Haakansson, K., Wang, A.H.J. and Miller, C.G. (2000). «The structure of aspartyl dipeptidase reveals a unique fold with a Ser-His-Glu catalytic triad». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 (26): 14097-14102. PMID 11106384. doi:10.1073/pnas.260376797.

[2] Lassy, R.A.L. and Miller, C.G. (2000). «Peptidase E, a peptidase specific for N-terminal aspartic dipeptides, is a serine hydrolase». J. Bacteriol. 182 (9): 2536-2543. PMID 10762256. doi:10.1128/jb.182.9.2536-2543.2000.