Flavín adenín dinucleótido

El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.[2][3]

Flavín adenín dinucleótido
General
Fórmula estructural Imagen de la estructura
Fórmula molecular ?
Identificadores
Número CAS 146-14-5[1]
ChEBI 16238
ChEMBL CHEMBL1232653
ChemSpider 559059
DrugBank 03147
PubChem 643975
UNII ZC44YTI8KK
KEGG C00016 D00005, C00016
Propiedades físicas
Masa molar 785,157 g/mol

Estructura química

El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),[4] unida a un pirofosfato (PPi), este unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima Flavín mononucleótido o FNDH2

Función

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).[5]

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.

La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).

Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente.

Referencias

  1. Número CAS
  2. Nelson, David; Cox, Michael. «Glosario». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. G-7. ISBN 978-84-282-1410-0.
  3. Merriam Webster. «FAD» (en inglés). Consultado el 12 de marzo de 2012.
  4. Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Otras funciones de los nucleótidos». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 301. ISBN 978-84-282-1410-0.
  5. Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Reacciones de oxidación-reducción biológicas». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 515-517. ISBN 978-84-282-1410-0.


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