Hemo-oxigenasa

Hemo-oxigenasa
	; Hemo-oxigenasa 1, homodímero, humana
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	HMOX (HGNC: 2593) HO
Identificadores; externos	EBI: HMOX; UniProt: HMOX; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.99.3
;

Las hemo-oxigenasas, hemooxigenasas, o hemo oxigenasas (abreviada HMOX o HO) son enzimas catalizadoras de la degradación de hemo para producir biliverdina, hierro ferroso, y monóxido de carbono.[1]

Hay en la naturaleza muchas enzimas que degradan el hemo. En general, solo enzimas aeróbicas que degradan el hemo son denominadas enzimas afines a HMOX, mientras típicamente se excluye las enzimas anaeróbicas de la familia.

Estructura y funciones

Las hemo-oxigenasas EC: 1.14.99.3 catalizan la degradación de hemo a biliverdina/bilirrubina, hierro ferroso, y monóxido de carbono. El genoma humano codifica al menos dos y posiblemente tres isoformas de HMOX. Además de la función de catabolizar hemo, todas las isoformas comparten una secuencia diagnóstica de 24 aminoácidos considerada esencial para la actividad enzimática.[2] Aunque está presente en el cuerpo entero, la HMOX es más activa en el bazo, donde facilita la degradación de hemoglobina durante el reciclaje de eritrocitos.[3]

Referencias

Ryter SW, Alam J, Choi AM (abril 2006). «Heme oxygenase-1/carbon monoxide: from basic science to therapeutic applications». Physiological Reviews 86 (2): 583-650. PMID 16601269. doi:10.1152/physrev.00011.2005.
McCoubrey WK, Huang TJ, Maines MD (mayo 1997). «Heme oxygenase-2 is a hemoprotein and binds heme through heme regulatory motifs that are not involved in heme catalysis». The Journal of Biological Chemistry (en inglés) 272 (19): 12568-12574. PMID 9139709. doi:10.1074/jbc.272.19.12568.
Vreman H, Wong R, Stevenson D (30 de octubre de 2001). «Sources, Sinks, and Measurement of Carbon Monoxide». Carbon Monoxide and Cardiovascular Functions. CRC Press. pp. 273-307. ISBN 978-0-8493-1041-6. doi:10.1201/9781420041019.ch15.

Datos: Q419972

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[pmid16601269-1] Ryter SW, Alam J, Choi AM (abril 2006). «Heme oxygenase-1/carbon monoxide: from basic science to therapeutic applications». Physiological Reviews 86 (2): 583-650. PMID 16601269. doi:10.1152/physrev.00011.2005.

[McCoubrey_1997-2] McCoubrey WK, Huang TJ, Maines MD (mayo 1997). «Heme oxygenase-2 is a hemoprotein and binds heme through heme regulatory motifs that are not involved in heme catalysis». The Journal of Biological Chemistry (en inglés) 272 (19): 12568-12574. PMID 9139709. doi:10.1074/jbc.272.19.12568.

[Vreman_2001-3] Vreman H, Wong R, Stevenson D (30 de octubre de 2001). «Sources, Sinks, and Measurement of Carbon Monoxide». Carbon Monoxide and Cardiovascular Functions. CRC Press. pp. 273-307. ISBN 978-0-8493-1041-6. doi:10.1201/9781420041019.ch15.