MAX (gen)

MAX (también conocido como factor X asociado a myc) es un gen que en humaos codifica el factor de transcripción MAX.[1] [2]

Descripción:Max transcription factor bound to DNA

Función

EL producto proteico de MAX contiene los motivos básicos hélice-bucle-hélice y cremallera de leucina. Por lo tanto, se incluye en la familia bHLHZ de factores de transcripción. Es capaz de formar homodímeros con otras proteínas MAX y heterodímeros con otros factores de trascripción, incluidos Mad, Mxl1 y Myc. Los homodímeros y heterodímeros compiten por un sitio objetivo de ADN común (la caja E) en una zona promotora de genes. La reordenación de dímeros (p. Ej., Mad: Max, Max: Myx) proporciona un sistema de regulación transcripcional con una mayor diversidad de dianas genéticas. Max debe dimerizarse para ser biológicamente activo.[3]

Los hetero y homodímeros transcripcionalmente activos que involucran a Max pueden promover la proliferación celular así como la apoptosis.

Interacciones

Se ha demostrado que el producto proteico de Mac interactúa con:

Relevancia clínica

Este gen se ha demostrado mutado en casos de feocromocitoma hereditario. Más recientemente, el gen Max se muta y se inactiva en el cáncer de pulmón de células pequeñas (SCLC). Esto es mutuamente exclusivo con alteraciones en Myc y BRG1, este último codifica una ATPasa del complejo SWI/SNF. Se demostró que el producto BRG1 regula la expresión de Max a través del reclutamiento directo a la región promotora Max, y que el agotamiento de BRG1 dificulta fuertemente el crecimiento celular específicamente en células deficientes en Max, lo que sugiere que los dos juntos causan letalidad sintética. Además, Max requirió que BRG1 activara programas transcripcionales neuroendocrinos y que regulara los objetivos Myc, como los genes relacionados con glucolíticos.

Referencias
  1. «Expression, regulation, and chromosomal localization of the Max gene». Proc Natl Acad Sci U S A 89 (7): 3111-5. May 1992. Bibcode:1992PNAS...89.3111W. PMC 48814. PMID 1557420. doi:10.1073/pnas.89.7.3111.
  2. «Entrez Gene: MAX MYC associated factor X».
  3. Ecevit, Ozgur; Khan, Mateen A.; Goss, Dixie J. (30 de marzo de 2010). «Kinetic Analysis of the Interaction of b/HLH/Z Transcription Factors Myc, Max, and Mad with Cognate DNA». Biochemistry (en inglés) 49 (12): 2627-2635. ISSN 0006-2960. PMC 2852888. PMID 20170194. doi:10.1021/bi901913a. Consultado el 12 de junio de 2020.
  4. «Large-scale mapping of human protein-protein interactions by mass spectrometry». Mol. Syst. Biol. 3: 89. 2007. PMC 1847948. PMID 17353931. doi:10.1038/msb4100134.
  5. «The essential cofactor TRRAP recruits the histone acetyltransferase hGCN5 to c-Myc». Mol. Cell. Biol. 20 (2): 556-62. January 2000. PMC 85131. PMID 10611234. doi:10.1128/MCB.20.2.556-562.2000.
  6. «The novel ATM-related protein TRRAP is an essential cofactor for the c-Myc and E2F oncoproteins». Cell 94 (3): 363-74. August 1998. PMID 9708738. doi:10.1016/S0092-8674(00)81479-8.
  7. «c-MYC interacts with INI1/hSNF5 and requires the SWI/SNF complex for transactivation function». Nat. Genet. 22 (1): 102-5. May 1999. PMID 10319872. doi:10.1038/8811.
  8. «Mlx, a new Max-like bHLHZip family member: the center stage of a novel transcription factors regulatory pathway?». Oncogene 19 (29): 3266-77. July 2000. PMID 10918583. doi:10.1038/sj.onc.1203634.
  9. «Interactions of the DNA mismatch repair proteins MLH1 and MSH2 with c-MYC and MAX». Oncogene 22 (6): 819-25. February 2003. PMID 12584560. doi:10.1038/sj.onc.1206252.
  10. «JLP: A scaffolding protein that tethers JNK/p38MAPK signaling modules and transcription factors». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (22): 14189-94. October 2002. Bibcode:2002PNAS...9914189L. PMC 137859. PMID 12391307. doi:10.1073/pnas.232310199.
  11. «Mmip1: a novel leucine zipper protein that reverses the suppressive effects of Mad family members on c-myc». Oncogene 16 (9): 1149-59. March 1998. PMID 9528857. doi:10.1038/sj.onc.1201634.
  12. «X-ray structures of Myc-Max and Mad-Max recognizing DNA. Molecular bases of regulation by proto-oncogenic transcription factors». Cell 112 (2): 193-205. January 2003. PMID 12553908. doi:10.1016/S0092-8674(02)01284-9.
  13. «Mad: a heterodimeric partner for Max that antagonizes Myc transcriptional activity». Cell 72 (2): 211-22. January 1993. PMID 8425218. doi:10.1016/0092-8674(93)90661-9.
  14. «Mlx, a novel Max-like BHLHZip protein that interacts with the Max network of transcription factors». J. Biol. Chem. 274 (51): 36344-50. December 1999. PMID 10593926. doi:10.1074/jbc.274.51.36344.
  15. «Rox, a novel bHLHZip protein expressed in quiescent cells that heterodimerizes with Max, binds a non-canonical E box and acts as a transcriptional repressor». EMBO J. 16 (10): 2892-906. May 1997. PMC 1169897. PMID 9184233. doi:10.1093/emboj/16.10.2892.
  16. «Differential effects of the widely expressed dMax splice variant of Max on E-box vs initiator element-mediated regulation by c-Myc». Oncogene 18 (15): 2489-98. April 1999. PMID 10229200. doi:10.1038/sj.onc.1202611.
  17. «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network». Nature 437 (7062): 1173-8. October 2005. Bibcode:2005Natur.437.1173R. PMID 16189514. doi:10.1038/nature04209.
  18. «Max: a helix-loop-helix zipper protein that forms a sequence-specific DNA-binding complex with Myc». Science 251 (4998): 1211-7. Mar 1991. Bibcode:1991Sci...251.1211B. ISSN 0036-8075. PMID 2006410. doi:10.1126/science.2006410.
  19. «Transcription enhancer factor 1 interacts with a basic helix-loop-helix zipper protein, Max, for positive regulation of cardiac alpha-myosin heavy-chain gene expression». Mol. Cell. Biol. 17 (7): 3924-36. July 1997. PMC 232245. PMID 9199327. doi:10.1128/mcb.17.7.3924.
Este artículo ha sido escrito por Wikipedia. El texto está disponible bajo la licencia Creative Commons - Atribución - CompartirIgual. Pueden aplicarse cláusulas adicionales a los archivos multimedia.