Preniltransferasa

Las preniltransferasas son una clase de enzimas que transfieren grupos alílicos prenilo a diferentes moléculas aceptoras. Las preniltransferasas comúnmente refieren a prenil difosfato sintasas.[1]

Preniltransferasa
Identificadores
Símbolo Prenyltrans
Pfam PF00432
InterPro IPR001330
PROSITE PDOC00825
SCOP 1sqc
Familia OPM 38
Proteína OPM 1w6k

Clasificación

Las preniltransferasas por lo general se dividen en dos clases, cis (o Z) y trans (o E), dependiendo de la estereoquímica del producto resultante. Ejemplos de trans-preniltransferasas incluyen a la dimetilaliltranstransferasa, y geranilgeranil pirofosfato sintasa. Dentro de las cis-preniltransferasas se incluyen la deshidrodolicol difosfato sintasa (involucrada en la producción de precursores del dolicol).

Estructura y función

La subunidad beta de las farnesiltransferasas es responsable por la unión a péptidos. La escualeno-hopeno ciclasa es una enzima bacteriana que cataliza la ciclación del escualeno para formar hopeno, un paso clave en el metabolismo de los hopanoides (triterpenoides).[2] La lanosterol sintasa (EC 5.4.99.7) (oxidosescualeno-lanosterol ciclasa) cataliza la ciclación del (S)-2,3-epoxiescualeno a lanosterol, el precursor inicial del colesterol, hormonas esteroideas y vitamina D en los vertebrados y del ergosterol en el reino fungi.[3] La cicloartenol sintasa (EC 5.4.99.8) (2,3-epoxiescualeno-cicloartenol ciclasa) es una enzima de las plantas que cataliza la ciclación del (S)-2,3-epoxiescualeno a cicloartenol.

Proteínas humanas que contienen este dominio

FNTB; LSS; PGGT1B; RABGGTB

Referencias
  1. Takahashi S, Koyama T (2006). «Structure and function of cis-prenyl chain elongating enzymes». Chem Rec 6 (4): 194-205. PMID 16900467. doi:10.1002/tcr.20083.
  2. Schulz GE, Wendt KU, Poralla K (1997). «Structure and function of a squalene cyclase». Science 277 (5333): 1811-1815. PMID 9295270. doi:10.1126/science.277.5333.1811.
  3. Prestwich GD, Poralla K, Hewelt A, Abe I, Reipen I, Sprenger G (1994). «A specific amino acid repeat in squalene and oxidosqualene cyclases». Trends Biochem. Sci. 19 (4): 157-158. PMID 8016864. doi:10.1016/0968-0004(94)90276-3.

Enlaces externos


Este artículo ha sido escrito por Wikipedia. El texto está disponible bajo la licencia Creative Commons - Atribución - CompartirIgual. Pueden aplicarse cláusulas adicionales a los archivos multimedia.