RPS6KA3
La proteína cinasa S6 ribosomal alfa 3 (RPS6KA3) es una enzima codificada en humanos por el gen HGNC RPS6KA3 .[1][2][3] Le corresponde la actividad enzimática EC 1.7.11.1.
Proteína cinasa S6 ribosomal alfa 3 | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
Identificadores | ||||
Símbolos | RPS6KA3 (HGNC: 10432) RSK, CLS, HU-3, ISPK-1, MAPKAPK1B, MRX19, RSK2, S6K-alpha3, p90-RSK2, pp90RSK2 | |||
Identificadores externos | ||||
Locus | Cr. X p22.12 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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Función
La proteína RPS6KA3 pertenece a la familia de las serina/treonina proteína cinasas RSK (cinasa S6 ribosomal). Esta cinasa contiene dos dominios catalíticos no idénticos y fosforila varios sustratos, incluyendo diferentes miembros de la ruta de señalización de las MAP cinasas. La actividad de esta proteína ha sido relacionada con el control de la proliferación celular y de la diferenciación celular.[1]
Importancia clínica
Se han asociado mutaciones del gen RPS6KA3 con el síndrome de Coffin-Lowry (CLS).[4]
Interacciones
La proteína RPS6KA3 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
- «Entrez Gene: RPS6KA3 ribosomal protein S6 kinase, 90kDa, polypeptide 3».
- Moller DE, Xia CH, Tang W, Zhu AX, Jakubowski M (febrero de 1994). «Human rsk isoforms: cloning and characterization of tissue-specific expression». Am. J. Physiol. 266 (2 Pt 1): C351-9. PMID 8141249.
- Erikson RL (Apr de 1991). «Structure, expression, and regulation of protein kinases involved in the phosphorylation of ribosomal protein S6». J Biol Chem 266 (10): 6007-6010. PMID 2007561.
- Jacquot S, Zeniou M, Touraine R, Hanauer A (enero de 2002). «X-linked Coffin-Lowry syndrome (CLS, MIM 303600, RPS6KA3 gene, protein product known under various names: pp90(rsk2), RSK2, ISPK, MAPKAP1)». Eur. J. Hum. Genet. 10 (1): 2-5. PMID 11896450. doi:10.1038/sj.ejhg.5200738.
- Merienne, K; Pannetier S, Harel-Bellan A, Sassone-Corsi P (Oct. de 2001). «Mitogen-regulated RSK2-CBP interaction controls their kinase and acetylase activities». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (20): 7089-96. ISSN 0270-7306. PMID 11564891. doi:10.1128/MCB.21.20.7089-7096.2001.
- Zhao, Y; Bjorbaek C, Moller D E (Nov. de 1996). «Regulation and interaction of pp90(rsk) isoforms with mitogen-activated protein kinases». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 271 (47): 29773-9. ISSN 0021-9258. PMID 8939914.
- Smith, J A; Poteet-Smith C E, Malarkey K, Sturgill T W (Jan. de 1999). «Identification of an extracellular signal-regulated kinase (ERK) docking site in ribosomal S6 kinase, a sequence critical for activation by ERK in vivo». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 274 (5): 2893-8. ISSN 0021-9258. PMID 9915826.
- Vaidyanathan, Hema; Ramos Joe W (Aug. de 2003). «RSK2 activity is regulated by its interaction with PEA-15». J. Biol. Chem. (United States) 278 (34): 32367-72. ISSN 0021-9258. PMID 12796492. doi:10.1074/jbc.M303988200.
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