EF-Tu

La protéine EF-Tu est un facteur d'élongation procaryote qui joue un rôle essentiel dans la traduction génétique en s'associant aux ARNt aminoacylés qui apportent les acides aminés au ribosome. EF-Tu est une GTPase dont l'activité d'hydrolyse est couplée à l'étape de décodage du codon sur l'ARNm. Cette activité contribue à la fidélité du processus de traduction du message génétique.

EF-Tu

Facteur d'élongation EF-Tu de procaryote (en bleu) avec l'ARNt (en rose et rouge) et le GTP (en jaune dans l'EF-Tu)[1].

Données clés
N° EC	EC 3.6.5.3

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Mécanisme

Lors de la traduction, le ribosome décode successivement les codons situés sur l'ARNm et synthétise la protéine en catalysant la formation des liaisons peptidiques entre les acides aminés qui sont apportés par les ARNt. Lors du processus, les aminoacyl-ARNt sont associés dans le cytoplasme au facteur EF-Tu au sein d'un complexe.

Les complexes ternaires EF-Tu/GTP/ARNt diffusent dans le site A du ribosome (pour acide aminé) de manière stochastique. Lorsque c'est un ARNt qui ne correspond pas au codon présent dans le site A, il n'y a pas d'appariement avec l'anticodon et le complexe ternaire ressort du ribosome. En revanche, lorsqu'il s'agit de l'ARN de transfert correct, c'est-à-dire lorsque son anticodon est complémentaire du codon situé dans le site A, il se forme un appariement entre l'ARNm et l'ARNt. Cette étape, dite "accommodation" déclenche un changement de structure du ribosome qui active l'hydrolyse par EF-Tu du GTP en GDP et phosphate. Ceci induit en cascade un changement conformationnel dans l'EF-Tu qui le libère de l'ARN de transfert et du ribosome. L'aminoacyl-ARNt entre complètement dans le site A, ce qui rapproche l'acide aminé qu'il porte de la chaîne peptidique naissante portée par l'ARNt lié au site P. Le ribosome catalyse alors la formation d'une liaison peptidique en transférant le peptide en cours de synthèse à l'acide aminé. L'ARNt du site P est ainsi libéré de la chaîne naissante, et est transféré sur le site E, d'où il quitte le ribosome. Le peptidyl-ARNt subit par la suite une translocation qui le ramène du site A vers le site P sous l'effet d'un autre facteur d'élongation, EF-G.

EF-Tu contribue à l'exactitude de la traduction génétique en ne déclenchant l'hydrolyse du GTP que si l'anticodon de l'ARNt du site A est complémentaire du codon de l'ARN messager, ce qui accroît la probabilité d'écarter du ribosome un ARNt incorrect. Il retarde également l'entrée de l'aminoacyl-ARNt dans le site A, ce qui prolonge la possibilité d'écarter un aminoacyl-ARNt incorrect du site A avant que la liaison peptique ne soit définitivement établie.

Inhibition

EF-Tu est la cible de l'antibiotique kirromycine, un inhibiteur de la traduction[2].

Notes et références

(en) David Goodsell, « Elongation Factors » [PDF], sur Protein Data Bank, septembre 2006 (consulté le 14 mai 2015)
H. Wolf, G. Chinali et A. Parmeggiani, « Kirromycin, an inhibitor of protein biosynthesis that acts on elongation factor Tu », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 71,‎ 1^er décembre 1974, p. 4910–4914 (ISSN 0027-8424, PMID 4373734, PMCID 434009, lire en ligne, consulté le 5 novembre 2016)

(en) T. Martin Schmeing, Rebecca M. Voorhees, Ann C. Kelley, Yong-Gui Gao, Frank V. Murphy IV, John R. Weir et V. Ramakrishnan, « The Crystal Structure of the Ribosome Bound to EF-Tu and Aminoacyl-tRNA », Science, vol. 326, n^o 5953,‎ 30 octobre 2009, p. 688-694 (PMID 19833920, PMCID 3763470, DOI 10.1126/science.1179700, Bibcode 2009Sci...326..688S, lire en ligne)
(en) Takemasa Kawashima, Carmen Berthet-Colominas, Michael Wulff, Stephen Cusack et Reuben Leberman, « The structure of the Escherichia coli EF-Tu· EF-Ts complex at 2.5 Å resolution », Nature, vol. 379, n^o 6565,‎ 8 février 1996, p. 511-518 (PMID 8596629, DOI 10.1038/379511a0, Bibcode 1996Natur.379..511K, lire en ligne)
(en) Poul Nissen, Morten Kjeldgaard, Søren Thirup, Galina Polekhina, Ludmila Reshetnikova, Brian F. C. Clark et Jens Nyborg, « Crystal Structure of the Ternary Complex of Phe-tRNAPhe, EF-Tu, and a GTP Analog », Science, vol. 270, n^o 5241,‎ 1^er décembre 1995, p. 1464-1472 (PMID 7491491, DOI 10.1126/science.270.5241.1464, Bibcode 1995Sci...270.1464N, lire en ligne)
(en) Danesh Moazed, James M. Robertson et Harry F. Noller, « Interaction of elongation factors EF-G and EF-Tu with a conserved loop in 23S RNA », Nature, vol. 334, n^o 6180,‎ 28 juillet 1988, p. 362-364 (PMID 2455872, DOI 10.1038/334362a0, Bibcode 1988Natur.334..362M, lire en ligne)

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[1] (en) David Goodsell, « Elongation Factors » [PDF], sur Protein Data Bank, septembre 2006 (consulté le 14 mai 2015)

[2] H. Wolf, G. Chinali et A. Parmeggiani, « Kirromycin, an inhibitor of protein biosynthesis that acts on elongation factor Tu », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 71,‎ 1^er décembre 1974, p. 4910–4914 (ISSN 0027-8424, PMID 4373734, PMCID 434009, lire en ligne, consulté le 5 novembre 2016)