Lactoylglutathion lyase

La lactoylglutathion lyase, ou glyoxalase I, est une lyase qui catalyse la réaction :

(R)-S-lactoylglutathion  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  glutathion + méthylglyoxal.

Lactoylglutathion lyase

Structure d'une glyoxalase I humaine (PDB 1BH5[1])

Données clés

N° EC	EC 4.4.1.5
N° CAS	9033-12-9

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Cette enzyme fait partie du système glyoxalase, composé de deux enzymes cytosoliques permettant la détoxication du méthylglyoxal, un sous-produit naturel du métabolisme cependant très toxique en raison de sa forte réactivité avec les protéines, les acides nucléiques et d'autres constituants cellulaires. La seconde enzyme, l'hydroxyacylglutathion hydrolase, libère du D-lactate à partir de l'intermédiaire produit par la première réaction. Ces deux enzymes ont la particularité d'utiliser le glutathion pour former un adduit (R)-S-lactoylglutathion et non pas comme cofacteur d'oxydoréduction.

L'aldose réductase peut également détoxiquer le méthylglyoxal, mais le système glyoxalase est plus efficace.

La lactoylglutathion lyase est une cible privilégiée pour le développement de médicaments antiparasitaires et anticancéreux.