Ornithine décarboxylase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | PLP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'enzyme
L'ornithine décarboxylase (ODC) (EC 4.1.1. 17) est une enzyme de la famille des lyases libérant le groupement carboxyle de l'acide aminé ornithine selon la réaction :
Il y a production de putrescine (1,4-diaminobutane), une diamine primaire qui alcalinise le milieu. L'ornithine décarboxylase est une enzyme induite par l'anaérobiose et un pH acide.
Chez l'homme, la production de putrescine est utile à la synthèse de la spermine.
En bactériologie, cette enzyme est recherchée grâce au milieu de Moeller à l'ornithine.
En microbiologie
L'ornithine décarboxylase est une enzyme induite par un pH acide. Elle est recherchée le plus souvent en anaérobiose pour la lecture. La production de putrescine (1,4-diaminobutane), une diamine primaire qui alcalinise fortement le milieu, le CO2 ne l'acidifiant que faiblement.
En bactériologie, cette enzyme est recherchée grâce au milieu de Moeller à l'ornithine ou en galerie API 20 E par exemple.
La lecture étant identique à celle de la Lysine décarboxylase, consulter l'article Lysine décarboxylase pour la lecture.
Toutefois, en galerie API20E, un milieu orange en 24 h devra être lu négatif.
Bibliographie
- Dictionnaire des techniques - Microbiologie technique - CRDP d'Aquitaine (voir www.reseau-canope.fr/) - Jean-Noël JOFFIN - Guy LEYRAL†
Notes et références
- (en) J.J. Almrud, M.A. Oliveira, A.D. Kern, N.V. Grishin, M.A. Phillips et M.L. Hackert, « Crystal structure of human ornithine decarboxylase at 2.1 A resolution: structural insights to antizyme binding », Journal of Molecular Biology, vol. 295, no 1, , p. 7-16 (lire en ligne)
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