Radical SAM

Le terme radical SAM désigne une superfamille de métalloenzymes qui utilisent un agrégat [4Fe-4S]+ pour cliver de manière réductrice la S-adénosyl-L-méthionine (SAM) afin de générer un radical, généralement un radical 5′-désoxyadénosyle. Cet intermédiaire catalytique radicalaire permet d'effectuer des transformations inhabituelles (du point de vue de la chimie organique) très variées, souvent pour fonctionnaliser des liaisons C-H. Les enzymes Radical SAM sont impliquées dans la biosynthèse des cofacteurs, l'activation des enzymes, la modification des peptides, les modifications post-transcriptionnelles et post-traductionnelles, la modification des ARNt, le métabolisme des lipides, la biosynthèse des antibiotiques et des produits naturels, etc. La grande majorité de ces enzymes se reconnaissent par un motif riche en cystéine de type CxxxCxxC[1],[2].

Références
  1. Joan B. Broderick, Benjamin R. Duffus, Kaitlin S. Duschene et Eric M. Shepard, « Radical S-Adenosylmethionine Enzymes », Chemical Reviews, vol. 114, no 8,‎ , p. 4229–4317 (ISSN 0009-2665, PMID 24476342, PMCID 4002137, DOI 10.1021/cr4004709, lire en ligne, consulté le )
  2. Perry A. Frey, Adrian D. Hegeman et Frank J. Ruzicka, « The Radical SAM Superfamily », Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, vol. 43, no 1,‎ , p. 63–88 (ISSN 1040-9238, DOI 10.1080/10409230701829169, lire en ligne, consulté le )
  • Portail de la chimie
  • Portail de la biochimie
Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.