Ribonucléase T₁

La ribonucléase T₁ est une endonucléase fongique qui catalyse le clivage de l'ARN monocaténaire à la suite des résidus de guanosine, c'est-à-dire sur leur côté 3’. La variété la mieux connue de cette enzyme est celle issue d’Aspergillus oryzae, une moisissure. En raison de sa spécificité pour les résidus de guanosine, la RNase T₁ est souvent utilisée pour digérer l'ARN dénaturé préalablement à son séquençage. Tout comme la barnase et la ribonucléase A, la ribonucléase T₁ a été l'objet de très nombreuses recherches sur le repliement des protéines[2].

Ribonucléase T₁

RNase T₁ d’Aspergillus oryzae (PDB 1YGW[1])

Données clés

N° EC	EC 3.1.27.3
N° CAS	9026-12-4

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La RNase T₁ est une petite protéine α+β de 104 résidus d'acides aminés ayant un feuillet β à quatre brins couvrant une longue hélice α (près de cinq tours). Elle possède deux ponts disulfure, entre les paires de résidus de cystéine Cys2-Cys10 et Cys6-Cys103, dont la seconde contribue davantage à la stabilité du repliement de la protéine[3]. La réduction complète des deux disulfures a généralement pour effet de déplier la protéine, bien que le repliement puisse être rétabli par une forte concentration saline[4].