Serralysine
La serralysin (CE 3.4.24.40[1], Pseudomonas aeruginosa alcaline protéinase, Escherichia freundii protéinase, Serratia marcescens extracellulaire de la protéinase, Serratia marcescens métalloprotéinase, Pseudomonas aeruginosa alk. de la protéase, Serratia marcescens métalloprotéase) est une enzyme[2],[3],[4],[5],[6],[7],[8],[9].
Description
Cette enzyme catalyse la réaction chimique suivante : un clivage préférentiel de liens avec résidus hydrophobes résidus en P1'.
Cette endopeptidase extracellulaire est présente chez Pseudomonas aeruginosa, Escherichia freundii, Serratia marcescens et Erwinia chrysanthemi.
Notes et références
- Nomenclature EC
- Morihara, K., Tsuzuki, H. et Oka, T., « Comparison of the specificities of various neutral proteinases from microorganisms », Arch. Biochem. Biophys., vol. 123, no 3, , p. 572–588 (PMID 4967801, DOI 10.1016/0003-9861(68)90179-3)
- Morihara, K., Tsuzuki, H. et Oka, T., « On the specificity of Pseudomonas aeruginosa alkaline proteinase with synthetic peptides », Biochim. Biophys. Acta, vol. 309, no 2, , p. 414–429 (PMID 4199986, DOI 10.1016/0005-2744(73)90040-5)
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- Decedue, C.J., Broussard, E.A. II, L arson, A.D., Braymer, H.D., Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II, Broussard, E.A. II et Broussard, E.A. II, « Purification and characterization of the extracellular proteinase of Serratia marcescens », Biochim. Biophys. Acta, vol. 569, no 2, , p. 293–301 (PMID 383155, DOI 10.1016/0005-2744(79)90065-2)
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- Okuda, K., Morihara, K., Atsumi, Y., Takeuchi, H., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K., Morihara, K. et Morihara, K., « Complete nucleotide sequence of the structural gene for alkaline proteinase from Pseudomonas aeruginosa IFO 3455 », Infect. Immun., vol. 58, no 12, , p. 4083–4088 (PMID 2123832)
Liens externes
- Serralysine à la US National Library of Medicine, Medical Subject Headings (MeSH)
- Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
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