Récepteur de la transferrine

Le récepteur de la transferrine (ou TfR pour Transferrin Receptor) est un dimère situé à la surface des cellules permettant l'endocytose de la transferrine. Chez l'humain, ce récepteur est exprimé dans tous les types cellulaires.

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Récepteur de la transferrine 1

Dimère de récepteur de la transferrine humaine (PDB 1CX8[1])
Caractéristiques générales
Symbole TFRC
Synonymes CD71, TFRC, p90
Homo sapiens
Locus 3q29
Masse moléculaire 84 871 Da[2]
Nombre de résidus 760 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Récepteur de la transferrine 2
Caractéristiques générales
Symbole TFR2
Synonymes TFRC2, HFE3, TfR2
Homo sapiens
Locus 7q22.1
Masse moléculaire 88 755 Da[2]
Nombre de résidus 801 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Mécanisme

Lorsqu'une transferrine se fixe sur le récepteur, le complexe ainsi formé est endocyté. Le pH de l'endosome créé diminue sous l'action des pompes à protons situées sur la membrane de l'endosome[3]. Cette acidification provoque un changement de la conformation spatiale du complexe, menant à la dissociation du fer et de la transferrine. Ensuite, la ferriréductase STEAP3[4] réduit le fer ferrique (Fe3+) en fer ferreux (Fe2+), permettant au transporteur DMT1 (en) de l'exporter dans la cellule[5]. Chez les cellules macrophages, ce n'est pas l'exporteur DMT1 qui exporte le fer, mais son homologue Nramp1 (en)[4].

Homologues

Il existe deux types de récepteurs de la transferrine :

  • TfR1 (ou TFRC) Ce récepteur possède cinq éléments de réponse au fer ou IRE (Iron Responsive Element) dans la partie 3' non-traduite de son ARNm. En situation de carence en fer dans la cellule, des IRP se fixent sur ces IRE. La fixation d'au moins trois IRP inhibe la dégradation de cet ARNm[6], provoquant une augmentation de la concentration de récepteur à la surface de la cellule.
  • TfR2 Ce récepteur est exprimé chez les cellules hépatocytes, les cellules érythroïdes et des cellules du duodénum[5]. La transferrine a une affinité environ 30 fois inférieure pour ce récepteur que pour TfR1[5].

Références
  1. (en) C. Martin Lawrence, Sanjoy Ray, Marina Babyonyshev, Renate Galluser, David W. Borhani, Stephen C. Harrison, « Crystal Structure of the Ectodomain of Human Transferrin Receptor », Science, vol. 286, no 5440,‎ , p. 779-782 (PMID 10531064, DOI 10.1126/science.286.5440.779, lire en ligne)
  2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) Y. Yu, Z. Kovacevic et al., « Tuning cell cycle regulation with an iron key », Cell cycle, vol. 6, no 16,‎ , p. 1982--1994 (PMID 17721086, DOI 10.4161/cc.6.16.4603)
  4. (en) K. Pantopoulos, S. K. Porwal et al., « Mechanisms of mammalian iron homeostasis », Biochemistry, vol. 51, no 29,‎ , p. 5705--5724 (DOI 10.1021/bi300752r)
  5. (en) M. W. Hentze, M. U. Muckenthaler et al., « Balancing acts: molecular control of mammalian iron metabolism », Cell, vol. 117, no 3,‎ , p. 285--297 (DOI 10.1016/S0092-8674(04)00343-5, lire en ligne)
  6. (en) C. Seiser, M. Posch et al., « Effect of transcription inhibitors on the iron-dependent degradation of transferrin receptor mRNA », J. Biol. Chem., vol. 270, no 49,‎ , p. 29400--29406 (DOI 10.1074/jbc.270.49.29400)
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