غلوتاثيون بيروكسيداز

غلوتاتيون بيروكسيداز (بالإنجليزية: Glutathione peroxidase)‏ تصنيفه هو (EC 1.11.1.9) هو الاسم العام لإنزيم يتبع لأسرة البيروكسيديز النشط. تتمثل وظيفته في حماية الكائن الحي من الضرر التأكسدي في الدورة البيولوجية الرئيسية.[2] الوظيفة الحيوية للجلوتاثيون هي تقليل الدهون في الهايدروكسيدز(hydroperoxides) إلى ما يقابلها من الكحولات والحد الحر من بيروكسيد الهيدروجين في الماء. تم اكتشاف الجلوتاثيون في عام 1957 من قبل غوردون جيم ميلز.[3]

غلوتاثيون بيروكسيداز
Crystallographic structure of أبقار (أسرة) glutathione peroxidase 1.[1]
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي1.11.1.9
رقم التسجيل CAS9013-66-5
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO
Glutathione peroxidase
معرف
رمز GSHPx
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF00255
إنتربرو IPR000889
بروسايت PDOC00396
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات 1gp1

نظائر الإنزيمات
المقالة الرئيسة: نظير إنزيمي

عدة نظائر الإنزيمات يتم المشفرة بواسطة الجينات المختلفة، والتي تختلف في موقع الخلوية وخصوصية الركيزة. الجلوتاثيون 1 (GPx1) هو النسخة الأكثر وفرة، وجدت في السيتوبلازم لجميع أنسجة الثدييات تقريبا، الذي هو بيروكسيد الهيدروجين الركيزة المفضلة. الجلوتاثيون 4 ( GPx4) لديه تفضيل لهون الهايدروكسيدز (بالإنجليزية: hydroperoxides)‏؛ يعبر عنه في كل الخلاية للثدييات تقريبا. الجلوتاثيون 2 هو انزيم المعوية وخارج الخلية، في حين الجلوتاثيون 3 هو خارج الخلية، خصوصا وفيرة في البلازما.[3] وحتى الآن، تم تحديد ثمانية أنواع مختلفة من الجلوتاثيون (GPx1-8) في البشر.

الجينالموضعالخميرة
GPX1Chr. 3 p21.3الجلوتاثيون 1
GPX2Chr. 14 q24.1الجلوتاثيون 2 (الجهاز الهضمي))
GPX3Chr. 5 q23الجلوتاثيون 3 (البلازما))
GPX4Chr. 19 p13.3الجلوتاثيون 4 (الهايدروبروكسيدز الفوسفورية))
GPX5Chr. 6 p21.32الجلوتاثيون 5 (البروتين بربخي ذات الصلة الاندروجين))
GPX6Chr. 6 p21الجلوتاثيون 6 (حاسة الشم))
GPX7Chr. 1 p32لجلوتاثيون 7
GPX8Chr. 5 q11.2الجلوتاثيون 8 (المفترض))

رد الفعل

رد الفعل الرئيسي الذي الجلوتاثيون يحفز هو:

2GSH + H 2 O 2 → GS-SG + 2H 2 O

حيث GSH يمثل تخفيض أحادى الجلوتاثيون، وGS-SG يمثل الجلوتاثيون ثاني الكبريتيد. ينطوي على آلية أكسدة selenol السيلينول من بقايا السيلينسيستين بواسطة بيروكسيد الهيدروجين. هذه العملية مشتقة مع حمض السيلينينك seleninic (RSeOH) . ثم يتم تحويل حمض السيلينينك selenenic عودة إلى سيلينول بواسطة عملية من خطوتين تبدأ مع رد الفعل مع GSH لتشكيل GS-الماء. وجزيء GSH .العملية الثانية هي تقليل من وسيطة عودة GS-سر إلى سيلينول، والإفراج عن GS-SG .كما في الشكل التالي:[4]

RSeH + H 2 O 2 → RSeOH + H 2 O

RSeOH + GSH → GS-سر + H 2 O

GS-سر + GSH → GS-SG + RSeH

ان اختزال الجلوتاثيون يقلل من الجلوتاثيون المؤكسد لإكمال دورة:

GS-SG + NADPH + H + → 2 GSH + NADP +.

بروتينات بشرية تحتوي على هذا المجال

GPX2 ؛ GPX3 ؛ GPX4 ؛ GPX5

انظر أيضًا

المراجع
  1. ببب: 1GP1​; Epp O, Ladenstein R, Wendel A (يونيو 1983)، "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution"، Eur. J. Biochem.، 133 (1): 51–69، doi:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07429.x، PMID 6852035.
  2. ببب: 1GP1​; Epp O, Ladenstein R, Wendel A (1983)، "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution"، Eur. J. Biochem.، 133 (1): 51–69، doi:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07429.x، PMID 6852035. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |الشهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  3. Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H (2007)، "Trends in oxidative aging theories"، Free Radic. Biol. Med.، 43 (4): 477–503، doi:10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034، PMID 17640558. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |الشهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  4. Krishna P. Bhabak, Govindasamy Mugesh "Functional Mimics of Glutathione Peroxidase: Bioinspired Synthetic Antioxidants" Acc. Chem. Res., 2010, 43 (11), pp 1408–1419. دُوِي:10.1021/ar100059g

وصلات خارجية

http://www.thefreedictionary.com/glutathione+peroxidase http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigma/g6137?lang=en&region=US http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18616466

  • بوابة الكيمياء الحيوية
  • بوابة طب
  • بوابة علم الأحياء
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.