Caseína cinasa 2, alfa prima
La caseína cinasa 2, alfa prima (EC 2.7.11.1)es una enzima codificada en humanos por el gen HGNC CSNK2A2 .[1][2]
Caseína cinasa 2, alfa prima | ||||
---|---|---|---|---|
Estructuras disponibles | ||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
Identificadores | ||||
Símbolos | CSNK2A2 (HGNC: 2459) CSNK2A1, CK2A2, FLJ43934 | |||
Identificadores externos | ||||
Locus | Cr. 16 q21 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
| |||
Entrez |
| |||
UniProt |
| |||
RefSeq (ARNm) |
| |||
La caseína cinasa 2 es una serina/treonina cinasa que fosforila proteínas ácidas como la caseína. Esta proteína se dispone en forma de tetrámero y se compone de una subunidad alfa, una alfa prima y dos subunidades beta. La subunidad alfa contiene el sitio de actividad catalítica mientras que la subunidad beta se encarga de la autofosforilación. El gen CSNK2A2 codifica la subunidad alfa prima de este complejo.
Interacciones
La caseína cinasa 2, alfa 1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
- Lozeman FJ, Litchfield DW, Piening C, Takio K, Walsh KA, Krebs EG (Jan de 1991). «Isolation and characterization of human cDNA clones encoding the alpha and the alpha' subunits of casein kinase II». Biochemistry 29 (36): 8436-47. PMID 2174700.
- Yang-Feng TL, Zheng K, Kopatz I, Naiman T, Canaani D (Feb de 1992). «Mapping of the human casein kinase II catalytic subunit genes: two loci carrying the homologous sequences for the alpha subunit». Nucleic Acids Res 19 (25): 7125-9. PMC 332535. PMID 1766873.
- Lehner, Ben; Semple Jennifer I, Brown Stephanie E, Counsell Damian, Campbell R Duncan, Sanderson Christopher M (Jan. de 2004). «Analysis of a high-throughput yeast two-hybrid system and its use to predict the function of intracellular proteins encoded within the human MHC class III region». Genomics (United States) 83 (1): 153-67. ISSN 0888-7543. PMID 14667819.
- Kim, M S; Lee Y T, Kim J M, Cha J Y, Bae Y S (Feb. de 1998). «Characterization of protein interaction among subunits of protein kinase CKII in vivo and in vitro». Mol. Cells (KOREA) 8 (1): 43-8. ISSN 1016-8478. PMID 9571630.
- Marin, O; Meggio F, Sarno S, Pinna L A (Jun. de 1997). «Physical dissection of the structural elements responsible for regulatory properties and intersubunit interactions of protein kinase CK2 beta-subunit». Biochemistry (UNITED STATES) 36 (23): 7192-8. ISSN 0006-2960. PMID 9188720. doi:10.1021/bi962885q.
- Bosc, D G; Graham K C, Saulnier R B, Zhang C, Prober D, Gietz R D, Litchfield D W (mayo. de 2000). «Identification and characterization of CKIP-1, a novel pleckstrin homology domain-containing protein that interacts with protein kinase CK2». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (19): 14295-306. ISSN 0021-9258. PMID 10799509.
- Skjerpen, Camilla Skiple; Nilsen Trine, Wesche Jørgen, Olsnes Sjur (Aug. de 2002). «Binding of FGF-1 variants to protein kinase CK2 correlates with mitogenicity». EMBO J. (England) 21 (15): 4058-69. ISSN 0261-4189. PMID 12145206.
- Miller, Susan J; Lou David Y, Seldin David C, Lane William S, Neel Benjamin G (Sep. de 2002). «Direct identification of PTEN phosphorylation sites». FEBS Lett. (Netherlands) 528 (1-3): 145-53. ISSN 0014-5793. PMID 12297295.
- Wang, D; Westerheide S D, Hanson J L, Baldwin A S (Oct. de 2000). «Tumor necrosis factor alpha-induced phosphorylation of RelA/p65 on Ser529 is controlled by casein kinase II». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (42): 32592-7. ISSN 0021-9258. PMID 10938077. doi:10.1074/jbc.M001358200.
- Yamaguchi, Y; Wada T; Suzuki F; Takagi T; Hasegawa J; Handa H (Aug. de 1998). «Casein kinase II interacts with the bZIP domains of several transcription factors». Nucleic Acids Res. (ENGLAND) 26 (16): 3854-61. ISSN 0305-1048. PMID 9685505.
- Li, D; Dobrowolska G, Krebs E G (Jun. de 1996). «The physical association of casein kinase 2 with nucleolin». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 271 (26): 15662-8. ISSN 0021-9258. PMID 8663258.
- Messenger, Moira M; Saulnier Ronald B, Gilchrist Andrew D, Diamond Phaedra, Gorbsky Gary J, Litchfield David W (Jun. de 2002). «Interactions between protein kinase CK2 and Pin1. Evidence for phosphorylation-dependent interactions». J. Biol. Chem. (United States) 277 (25): 23054-64. ISSN 0021-9258. PMID 11940573. doi:10.1074/jbc.M200111200.
Este artículo ha sido escrito por Wikipedia. El texto está disponible bajo la licencia Creative Commons - Atribución - CompartirIgual. Pueden aplicarse cláusulas adicionales a los archivos multimedia.