Dominio C1
El dominio C1 (también conocido como dominio de unión de ésteres de forbol/diacilglicerol) se une a un importante segundo mensajero como diacilglicerol (DAG), así como a los análogos ésteres de forbol.[1] Estos últimos pueden estimular directamente la proteína quinasa C, (PKC), concretamente a la región N-terminal de la PKC, conocida como C1.[2]
Dominio C1 | ||
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![]() Dominio C1 de PKC delta (1ptr)
Plano medio de la bicapa lipídica - puntos negros. Límite de la región central hidrocarbonos - puntos azules (lado citoplasmático). Capa de fosfolípidos - puntos amarillos. | ||
Identificadores | ||
Símbolo | C1 | |
Pfam | PF00130 | |
InterPro | IPR002219 | |
SMART | C1 | |
PROSITE | PDOC00379 | |
SCOP | 2cpk | |
CDD | cd00029 | |
Familia OPM | 60 | |
Proteína OPM | 1ptr | |
Los ésteres de forbol (como PMA) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que causan una variedad de cambios fisiológicos, cuando son administrados a células y tejidos. DAG activa a una familia de proteínas quinasas de serina/treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente a PKC.
La región N-terminal de PKC, conocida como C1, une PMA y DAG de forma dependiente a fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, el cual es de unos cincuenta residuos de longitud, y que es esencial para la unión de DAG/PMA.
Los dominios de unión a DAG/PMA unen dos iones de zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio.
Referencias
- Azzi A, Boscoboinik D, Hensey C (1992). «The protein kinase C family». Eur. J. Biochem. 208 (3): 547-557. PMID 1396661. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb17219.x.
- Kikkawa U, Nishizuka Y, Igarashi K, Fujii T, Ono Y, Kuno T, Tanaka C (1989). «Phorbol ester binding to protein kinase C requires a cysteine-rich zinc-finger-like sequence». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (13): 4868-4871. PMID 2500657. doi:10.1073/pnas.86.13.4868.