Gilbert Smithson Adair

Gilbert Smithson Adair FRS (1896–1979) fue un bioquímico pionero de las proteínas quien usó mediciones de presión osmótica para establecer que la hemoglobina era una proteína tetramérica bajo condiciones fisiológicas. Esa conclusión lo llevó a ser el primero en identificar uniones cooperativas, en el contexto de las uniones al oxígeno de la hemoglobina.

Gilbert Smithson Adair
Información personal
Nacimiento 1896
Whitehaven
Fallecimiento 1979
Cambridge (Reino Unido)
Nacionalidad británica
Educación
Educado en King's College, Cambridge
Información profesional
Área proteínas
Conocido por la hemoglobina es un tetramero
Miembro de Royal Society
Distinciones

Adair era aborigen de Whitehaven, Inglaterra, y fue en gran parte escolarizado en casa. En 1915, entró al King's College, Cambridge, se graduó con un título de primera clase en ciencias naturales en 1917. Durante la guerra, trabajó en la Junta de Investigación de Alimentos, que buscaba métodos para conservar los alimentos en buques de carga. En 1920, se convirtió en un estudiante de investigación en el King's College, y fue nombrado miembro oficial en 1928, otorgándole cinco años de subsidios para dedicarse a la investigación. En 1931, se convirtió en director asistente del Laboratorio Fisiológico de Cambridge. Fue profesor adjunto de Biofísica desde 1945 hasta su jubilación en 1963.

Algunas publicaciones

  • walter Stiles, gilbert Smithson Adair. 1931 A Note on Diffusion in Gelatine Gels. Journ. Amer. Chem. Soc. 58, 619-620

Honores

Miembro de

Referencias

  • Edsall JT. (1992) "Memories of early days in protein science, 1926-1940", Protein Sci., 1, 1526-1530.
  • Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. (2002) "The Structure and Function of Hemoglobin: Gilbert Smithson Adair and the Adair Equations", J. Biol. Chem., 277, e20.
  • Adair GS. (1925) "A Critical Study of the Direct Method of Measuring the Osmotic Pressure of Haemoglobin", Proc. Roy. Soc. London, Ser. A, 108, 627-637.
  • Adair GS. (1925) "The Hemoglobin System. VI. The Oxygen Dissociation Curve of Hemoglobin", J. Biol. Chem., 63, 529-545.
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