Histona acetiltransferasa

Histona acetiltransferasa
	; Dominio Homo 24-mero de la histona acetiltransferasa GCN5 humana. Estructura extraída de PDB: 5trm.[1]
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.3.1.48
Número CAS	9054-51-7
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
;

Las histona acetiltransferasas (o HAT) son enzimas que acetilan residuos conservados de lisina en las histonas por transferencia de un grupo acetilo desde una molécula de acetil-CoA, para formar ε-N-acetil lisina.

En general, la acetilación de histonas se encuentra relacionada con el proceso de activación transcripcional asociado a la eucromatina. Cuando fue descubierto por primera vez, se creía que la acetilación de los residuos de lisina neutralizaban la carga positiva intrínseca, reduciendo de este modo la afinidad entre las histonas y el ADN (que se encuentra cargado negativamente), lo cual permitía una mayor accesibilidad de los factores de transcripción al ADN. Estudios más recientes han mostrado que la acetilación de lisinas (y otras modificaciones postraduccionales de las histonas) generan sitios de unión para dominios de interacción proteína-proteína específicos, tales como el bromodominio de unión a acetil-lisina.[2]

Ejemplos

Entre las enzimas humanas que poseen actividad histona acetiltransferasa cabe destacar las siguientes:

CREBBP, CDY1, CDY2, CDYL1, CLOCK
ELP3, EP300
HAT1
KAT2A, PCAF, KAT5
MYST1, MYST2, MYST3, MYST4
NCOA1, NCOA3, NCOAT
GTF3C4

Interacción con histona deacetilasas

Las histonas suelen estar cargadas positivamente debido a los grupos amino presentes en los residuos de lisina y arginina. Estas cargas positivas ayudan y afianzan la interacción con las cargas negativas de los grupos fosfato del esqueleto carbonado del ADN. La acetilación, una reacción que se produce corrientemente en la célula, neutraliza las cargas positivas de las histonas, convirtiendo las aminas en amidas y reduciendo así la capacidad de las histonas para unirse al ADN. Esta reducción de la afinidad de unión permite la expansión de la cromatina y así la transcripción genética de esa región cromosómica.

Las histona acetiltransferasas (HATs) y las histona deacetilasas (HDACs) son reclutadas a sus promotores diana por medio de una interacción física con un factor de transcripción específico de secuencia. Normalmente suelen llevar a cabo su función dentro de un complejo multimolecular en el que son necesarias otras subunidades para llevar a cabo la modificación de los nucleosomas alrededor del sitio de unión. Estas enzimas también pueden modificar otros factores en lugar de histonas.

Véase también

Referencias

Wang, Y; Guo, Y; Liu, K; Yin, Z; Liu, R; Xia, Y; Tan, L; Yang, P et al. (6 de diciembre de 2017). «KAT2A coupled with the α-KGDH complex acts as a histone H3 succinyltransferase». Nature 552: 273-277. doi:10.1038/nature25003.
Zeng L, Zhou MM (febrero de 2002). «Bromodomain: an acetyl-lysine binding domain». FEBS Lett. 513 (1): 124-8. PMID 11911891. doi:10.1016/S0014-5793(01)03309-9.

Enlaces externos

MeSH: Histone+Acetyltransferases (en inglés)

Datos: Q1036906

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[1] Wang, Y; Guo, Y; Liu, K; Yin, Z; Liu, R; Xia, Y; Tan, L; Yang, P et al. (6 de diciembre de 2017). «KAT2A coupled with the α-KGDH complex acts as a histone H3 succinyltransferase». Nature 552: 273-277. doi:10.1038/nature25003.

[pmid11911891-2] Zeng L, Zhou MM (febrero de 2002). «Bromodomain: an acetyl-lysine binding domain». FEBS Lett. 513 (1): 124-8. PMID 11911891. doi:10.1016/S0014-5793(01)03309-9.