Leucina deshidrogenasa

La enzima Leucina deshidrogenasa EC 1.4.1.9 cataliza la reacción de deaminación oxidativa de la leucina a 4-metil-2-oxopentanoato y amoníaco.

L-leucina + H2O + NAD+ 4-metil-2-oxopentanoato + NH3 + NADH
Leucina deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
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externos
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MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.4.1
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína Oxidorreductasa
Funciones Enzima
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)


PMC (Búsqueda)

También actúa sobre la isoleucina, la valina, la norvalina y la norleucina.

Esta enzima se ha caracterizado en las bacterias Bacillus cereus, Bacillus licheniformis, Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis y Thermoactinomyces intermedius, en donde tiene funciones catabólicas en el metabolismo bacteriano de los L-aminoácidos de cadena ramificada y en donde juega un papel importante en la germinación por esporas en cooperación con la alanina deshidrogenasa.

La enzima se presenta en homohexámeros y la longitud de las secuencias en las bacterias anteriormente citadas está en torno a los 365 aminoácidos.

La leucina deshidrogenasa conjuntamente con las glutamato deshidrogenasas, fenilalanina deshidrogenasa, y valina deshidrogenasa están estructuralmente y funcionalmente relacionadas. Un residuo conservado de lisina localizado en la región rica en glicina está implicado en el mecanismo catalítico.

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