Quitinasa

Quitinasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.2.1
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína	Hidrolasa
Funciones	Enzima
Ortólogos
Humano	Ratón
n/a	n/a
;

Quitinasas quitodextrinasa, 1,4-beta-poli-N-acetilglucosaminidasa, poli-beta-glucosaminidasa, beta-1,4-poli-N-acetil glucosamidinasa, poly[1,4-(N-acetyl-beta-D-glucosaminide)] glicanohydrolasa, (1->4)-2-acetamido-2-dioxy-beta-D-glucan glicanohidrolasa) son enzimas (EC 3.2.1.14) hidrolíticas que rompen enlaces glicosídicos en moléculas de quitina.[1]

Quitinasa procedente de semillas de cebada.

Debido a que la quitina es parte constituyente de la pared celular de hongos y exoesqueletos de algunos animales (incluyendo moluscos y artrópodos, las quitinasas generalmente se encuentran en organismos que o bien necesiten remodelar su propia quitina o bien disolver y digerir la quitina de hongos o animales.[1]

Función

Al igual que la celulosa, la quitina es un biopolímero abundante que es relativamente resistente a ser degradado.[2] Generalmente no es digerido por los animales excepto por algunas especies de peces.[3] Está establecido que la digestión de quitina por animales requiere una simbiosis con bacterias y lentas fermentaciones, similar a la digestión de celulosa por parte de rumiantes. De todos modos, quitinasa ha sido encontrado en los estómagos de ciertos mamíferos incluyendo en los del ser humano.[4] Actividad de la quitinasa ha sido detectada también en sangre humana, y posiblemente se dé también en cartílagos.[5][6]

Referencias

Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I (August 2001). «Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin». The Journal of General and Applied Microbiology 47 (4): 201-211. PMID 12483620. doi:10.2323/jgam.47.201.
Akaki C, Duke GE (2005). «Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)». Journal of Experimental Zoology 283 (4–5): 387-393. doi:10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W.
Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH (November 2004). «Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California». Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology 139 (3): 351-8. PMID 15556391. doi:10.1016/j.cbpb.2004.09.020. Parámetro desconocido |cite= ignorado (ayuda)
Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S (2007). «Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin». Annals of Nutrition & Metabolism 51 (3): 244-51. PMID 17587796. doi:10.1159/000104144.
Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM (February 1995). «Purification and characterization of human chitotriosidase, a novel member of the chitinase family of proteins». The Journal of Biological Chemistry 270 (5): 2198-202. PMID 7836450. doi:10.1074/jbc.270.5.2198.
Escott GM, Adams DJ (December 1995). «Chitinase activity in human serum and leukocytes». Infection and Immunity 63 (12): 4770-3. PMC 173683. PMID 7591134.

Datos: Q424099

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[Sami1-1] Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I (August 2001). «Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin». The Journal of General and Applied Microbiology 47 (4): 201-211. PMID 12483620. doi:10.2323/jgam.47.201.

[Akaki1-2] Akaki C, Duke GE (2005). «Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)». Journal of Experimental Zoology 283 (4–5): 387-393. doi:10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W.

[pmid15556391-3] Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH (November 2004). «Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California». Comparative Biochemistry and Physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology 139 (3): 351-8. PMID 15556391. doi:10.1016/j.cbpb.2004.09.020. Parámetro desconocido |cite= ignorado (ayuda)

[pmid17587796-4] Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S (2007). «Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin». Annals of Nutrition & Metabolism 51 (3): 244-51. PMID 17587796. doi:10.1159/000104144.

[pmid7836450-5] Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM (February 1995). «Purification and characterization of human chitotriosidase, a novel member of the chitinase family of proteins». The Journal of Biological Chemistry 270 (5): 2198-202. PMID 7836450. doi:10.1074/jbc.270.5.2198.

[pmid7591134-6] Escott GM, Adams DJ (December 1995). «Chitinase activity in human serum and leukocytes». Infection and Immunity 63 (12): 4770-3. PMC 173683. PMID 7591134.