Sulfito reductasa

sulfite reductase
	; Estructura cristalográfica de la sulfito reductasa de E. coli.[1]
Estructuras disponibles
PDB	Lista de códigos PDB 1AOP, 8GEP Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.8.99.1
Número CAS	37256-51-2
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
;

Las sulfito reductasas (EC 1.8.99.1) son importantes enzimas en el metabolismo del azufre.[2] Estas enzimas catalizan la reducción del sulfito a sulfuro de hidrógeno y agua.[2][3] Los electrones para la reacción son provistos ya sea por una molécula de NADPH, grupos flavina, o ferredoxinas.[4] La reacción química catalizada es la siguiente:

SO2−
3 + dador de electrones

\rightleftharpoons

H
2S + dador oxidado + 3H
2O

Por lo tanto los sustratos de esta enzima son sulfito y un dador de electrones; mientras que los productos son sulfuro de hidrógeno, el dador oxidado y agua.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre dadores de electrones con azufre utilizando otros aceptores.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es sulfuro-de-hidrógeno:aceptor oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser, sulfito reductasa asimilatoria, sulfito reductasa de tipo asimilatorio, y sulfuro-de-hidrógeno:(aceptor) oxidorreductasa.

Estructura y función

Esta clase de enzimas pueden ser encontradas en organismos de los reinos archaea, bacteria, fungi, y plantae.[5] Se agrupan en sulfito reductasas asimilatorias o desasimilatorias dependiendo de su función, su propiedades espectroscópicas, y sus propiedades catalíticas.

Esta enzima participa en el metabolismo de la selenocisteína, y en la asimilación de azufre. Emplea un cofactor covalentemente unido a la proteína, un clúster hierro-azufre y un siroheme el cual entrega electrones al sustrato por medio de esta asociación.[6]

Referencias

PDB 1AOP ; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (octubre de 1995). «Sulfite reductase structure at 1.6 Å: evolution and catalysis for reduction of inorganic anions». Science 270 (5233): 59-67. PMID 7569952. doi:10.1126/science.270.5233.59.
Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (2010). «Reaction cycle of the dissimilatory sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus». Biochemistry 49 (41): 8912-8921. PMID 20822098. doi:10.1021/bi100781f.
Pinto R, Harrison JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (septiembre de 2007). «Sulfite Reduction in Mycobacteria». J. Bacteriol. 189 (18): 6714-22. PMC 2045171. PMID 17644602. doi:10.1128/JB.00487-07.
Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (enero de 1973). «Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups». J. Biol. Chem. 248 (1): 251-64. PMID 4144254.
Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (julio de 2005). «Siroheme- and [Fe4-S4]-dependent NirA from Mycobacterium tuberculosis is a sulfite reductase with a covalent Cys-Tyr bond in the active site». J. Biol. Chem. 280 (29): 27319-28. PMID 15917234. doi:10.1074/jbc.M502560200.
Crane BR, Getzoff ED (diciembre de 1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (6): 744-56. PMID 8994874. doi:10.1016/S0959-440X(96)80003-0.

Lecturas adicionales

Asada K (agosto de 1967). «Purification and properties of a sulfite reductase from leaf tissue». J. Biol. Chem. 242 (16): 3646-54. PMID 6038492.
Asada K, Tamura G, Bandurski RS (septiembre de 1969). «Methyl viologen-linked sulfite reductase from spinach leaves». J. Biol. Chem. 244 (18): 4904-15. PMID 5824566.
Yoshimoto A, Nakamura T, Sato R (diciembre de 1967). «Isolation from Aspergillus nidulans, of a protein catalyzing the reduction of sulfite by reduced viologen dyes». J. Biochem. 62 (6): 756-66. PMID 5589532.

Datos: Q3652715

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[pmid7569952-1] PDB 1AOP ; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (octubre de 1995). «Sulfite reductase structure at 1.6 Å: evolution and catalysis for reduction of inorganic anions». Science 270 (5233): 59-67. PMID 7569952. doi:10.1126/science.270.5233.59.

[pmid20822098-2] Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (2010). «Reaction cycle of the dissimilatory sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus». Biochemistry 49 (41): 8912-8921. PMID 20822098. doi:10.1021/bi100781f.

[pmid17644602-3] Pinto R, Harrison JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (septiembre de 2007). «Sulfite Reduction in Mycobacteria». J. Bacteriol. 189 (18): 6714-22. PMC 2045171. PMID 17644602. doi:10.1128/JB.00487-07.

[pmid4144254-4] Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (enero de 1973). «Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups». J. Biol. Chem. 248 (1): 251-64. PMID 4144254.

[pmid15917234-5] Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (julio de 2005). «Siroheme- and [Fe4-S4]-dependent NirA from Mycobacterium tuberculosis is a sulfite reductase with a covalent Cys-Tyr bond in the active site». J. Biol. Chem. 280 (29): 27319-28. PMID 15917234. doi:10.1074/jbc.M502560200.

[pmid8994874-6] Crane BR, Getzoff ED (diciembre de 1996). «The relationship between structure and function for the sulfite reductases». Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (6): 744-56. PMID 8994874. doi:10.1016/S0959-440X(96)80003-0.