Acétoïne déshydrogénase
Une acétoïne déshydrogénase est une acyltransférase qui catalyse la réaction :
- acétoïne + CoA + NAD+ acétaldéhyde + acétyl-CoA + NADH + H+.
Acétoïne déshydrogénase
| N° EC | EC |
|---|---|
| Cofacteur(s) | TPP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Cette enzyme est présente chez de nombreuses bactéries[1],[2],[3],[4], aussi bien aérobies qu'anaérobies. Elle est constituée de nombreuses copies de trois composantes enzymatiques : une acétoïne oxydoréductase (enzyme E1), une dihydrolipoamide acétyltransférase (enzyme E2), et une dihydrolipoyl déshydrogénase (enzyme E3).
Notes et références
- (en) F. B. Oppermann et A. Steinbüchel, « Identification and molecular characterization of the aco genes encoding the Pelobacter carbinolicus acetoin dehydrogenase enzyme system », Journal of Bacteriology, vol. 176, no 2, , p. 469-485 (PMID 8110297, PMCID 205071, DOI 10.1128/jb.176.2.469-485.1994, lire en ligne)
- (en) N. Krüger, F. B. Oppermann, H. Lorenzl et A. Steinbüchel, « Biochemical and molecular characterization of the Clostridium magnum acetoin dehydrogenase enzyme system », Journal of Bacteriology, vol. 176, no 12, , p. 3614–3630 (PMID 8206840, PMCID 205551, DOI 10.1128/jb.176.12.3614-3630.1994, lire en ligne)
- (en) Min Huang, Fred Bernd Oppermann et Alexander Steinbüchel, « Molecular characterization of the Pseudomonas putida 2,3-butanediol catabolic pathway », FEMS Microbiology Letters, vol. 124, no 2, , p. 141-150 (PMID 7813883, DOI 10.1016/0378-1097(94)90241-0, lire en ligne)
- (en) Min Huang, Fred Bernd Oppermann-Sanio et Alexander Steinbüchel, « Biochemical and Molecular Characterization of the Bacillus subtilis Acetoin Catabolic Pathway », Journal of Bacteriology, vol. 181, no 12, , p. 3837-3841 (PMID 10368162, PMCID 93865, jb.asm.org/content/181/12/3837.full)
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