AlphaFold

AlphaFold est un logiciel d'intelligence artificielle développé par DeepMind de Google, qui cherche à prédire la structure des protéines à partir de leur séquence en acides aminés. Le programme est conçu comme un système d'apprentissage profond[1].

Évolution

La première version du logiciel AlphaFold a permis à une équipe de chercheurs de se classer première au classement général de la 13e évaluation critique des techniques de prédiction de la structure des protéines (CASP (en)) en décembre 2018. Le programme a particulièrement bien réussi à prédire la structure la plus précise de cibles classées comme les plus difficiles par les organisateurs du concours, pour lesquelles aucune structure modèle existante n'était disponible.

Une équipe qui a utilisé AlphaFold 2 (2020) a gagné une seconde fois le concours du CASP en novembre 2020[2],[3], atteignant un niveau de précision inégalé[4],[5]. Ces résultats ont été décrits comme révolutionnaires[6],[7],[8],[9],[10],[11], même si certains chercheurs ont noté que la précision n'est pas assez élevée pour un tiers de ses prédictions, et que le calcul ne révèle pas le mécanisme ou les règles du repliement des protéines, de sorte que ce problème ne peut pas être considéré comme étant résolu[12],[13]. AlphaFold 2 a été décrit dans un article publié dans Nature le 15 juillet 2021[14]. Le logiciel est libre, de même qu'une base de données regroupant les structures de la plupart des protéines de plusieurs espèces, dont 20 000 protéines humaines[15],[16].

Un groupe de recherche d'Harvard a mis en ligne un "notebook", un outil permettant de tester AlphaFold 2 sans installation sur son ordinateur[5],[17],[18].

Liens externes

Références
  1. « Comment fonctionne AlphaFold, le programme d’intelligence artificielle qui dessine les protéines ? », Le Monde.fr,‎ (lire en ligne, consulté le )
  2. (en) « DeepMind’s AI makes gigantic leap in solving protein structures », sur Nature, (consulté le ).
  3. (en) Sam Shead, « DeepMind solves 50-year-old ‘grand challenge’ with protein folding A.I. », sur CNBC, (consulté le )
  4. (en) « DeepMind’s protein-folding AI has solved a 50-year-old grand challenge of biology », sur MIT Technology Review (consulté le )
  5. « L’intelligence artificielle, génie de la biologie moléculaire », Le Monde.fr,‎ (lire en ligne, consulté le )
  6. Maurice Mashaal, « Repliement des protéines : la percée de l’IA », sur Pourlascience.fr, (consulté le )
  7. « AlphaFold, l’intelligence artificielle en protéomique », sur Sciences et Avenir (consulté le )
  8. Science-et-vie.com, « Intelligence artificielle : la biologie moléculaire entre... - Science & Vie », sur www.science-et-vie.com, (consulté le )
  9. (en) Ewen Callaway, « ‘It will change everything’: DeepMind’s AI makes gigantic leap in solving protein structures », Nature, vol. 588, no 7837,‎ , p. 203–204 (DOI 10.1038/d41586-020-03348-4, lire en ligne, consulté le )
  10. (en) « ‘The game has changed.' AI triumphs at solving protein structures », sur www.science.org (consulté le )
  11. (en) « DeepMind AI cracks 50-year-old problem of protein folding », sur the Guardian, (consulté le )
  12. (en) Philip Ball, « Behind the screens of AlphaFold », sur Chemistry World, (consulté le )
  13. (en-US) Stephen, « No, DeepMind has not solved protein folding », sur Reciprocal Space (consulté le )
  14. (en) Ewen Callaway, « DeepMind’s AI predicts structures for a vast trove of proteins », Nature, vol. 595, no 7869,‎ , p. 635–635 (DOI 10.1038/d41586-021-02025-4, lire en ligne, consulté le )
  15. (en) « AI firm DeepMind puts database of the building blocks of life online », sur the Guardian, (consulté le )
  16. (en-GB) « AI breakthrough could spark medical revolution », BBC News,‎ (lire en ligne, consulté le )
  17. (en) Michael Eisenstein, « Artificial intelligence powers protein-folding predictions », Nature, vol. 599, no 7886,‎ , p. 706–708 (DOI 10.1038/d41586-021-03499-y, lire en ligne, consulté le )
  18. (en) Milot Mirdita, Sergey Ovchinnikov et Martin Steinegger, « ColabFold - Making protein folding accessible to all », bioRxiv,‎ , p. 2021.08.15.456425 (DOI 10.1101/2021.08.15.456425, lire en ligne, consulté le )
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