Aspartate carbamyltransférase

L'aspartate carbamyltransférase est une transférase qui catalyse la réaction :

carbamyl-phosphate + L-aspartate  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  phosphate + N-carbamyl-L-aspartate.

Aspartate carbamyltransférase

Aspartate carbamyltransférase d'E. coli[1]

Données clés

N° EC	EC 2.1.3.2
N° CAS	9012-49-1

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Cette enzyme intervient à la première étape de la biosynthèse des pyrimidines[2].

Chez Escherichia coli, l'aspartate carbamyltransférase est constituée de 12 sous-unités ayant une masse totale de 300 kDa[3] : six sous-unités catalytiques C de 34 kDa et six sous-unités régulatrices R de 17 kDa. Ce complexe C₆R₆ est organisé en deux trimères catalytiques C₃ et trois dimères régulateurs R₂. L'agencement de ces sous-unités permet à cette enzyme de présenter une très forte régulation allostérique par rapport à ses substrats[4].

Cette enzyme, qui ne suit pas la cinétique de Michaelis-Menten, offre un exemple de régulation allostérique à l'étape initiale d'une voie métabolique. Elle bascule entre, d'une part, un état tendu T à faible affinité pour les substrats et faible activité enzymatique et, d'autre part, l'état relâché R à affinité et activité élevées. La liaison des substrats aux sous-unités catalytiques déplace l'équilibre vers l'état R, tandis que la liaison du CTP aux sous-unités régulatrices déplace l'équilibre vers l'état T. La liaison d'ATP aux sous-unités régulatrices déplace en revanche l'équilibre vers l'état R.