CMAH

La cytidine monophosphate-acide N-acétylneuraminique hydroxylase (CMAH) est une enzyme codée par le gène CMAHP[2],[3]. Chez la plupart des mammifères, elle hydroxyle l'acide N-acétylneuraminique (Neu5Ac) en acide N-glycolylneuraminique[3] (Neu5Gc). Neu5Ac et Neu5Gc sont présents sur des protéines de la surface cellulaire chez les mammifères et font partie des acides sialiques[4]. Chez l'homme, il n'existe qu'un pseudogène CMAHP. Il n'y a normalement pas de concentration détectable de Neu5Gc dans les tissus humains, ce qui pourrait avoir plusieurs conséquences sur la physiologie humaine, comme une meilleure croissance du cerveau et une meilleure auto-reconnaissance par le système immunitaire[5],[6]. L'absorption de Neu5Gc à partir de viande rouge et de produits laitiers a été associée des maladies chroniques telles que diabète de type 2 et inflammation chronique[7],[8].

CMAHP
Caractéristiques générales
Nom approuvé Pseudogène de la cytidine monophospho-acide N-acétylneuraminique hydroxylase
Symbole CMAHP
N° EC 1.14.18.2
Homo sapiens
Locus 6p22.3
Masse moléculaire 58 380 Da[1]
Nombre de résidus 501 acides aminés[1]
Entrez 8418
HUGO 2098
OMIM 603209
UniProt Q9Y471
Ensembl ENSG00000168405

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Notes et références
  1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) Takehiro Kawano, Susumu Koyama, Hiromu Takematsu, Yasunori Kozutsumi, Hiroshi Kawasaki, Seiichi Kawashima, Toshisuke Kawasaki et Akemi Suzuki, « Molecular Cloning of Cytidine Monophospho-N-acetylneuraminic Acid Hydroxylase. Regulation of species- and tissue-specific expression of N-glycolylneuraminic acid », Journal of Biological Chemistry, vol. 270, no 27,‎ , p. 16458-16463 (PMID 7608218, DOI 10.1074/jbc.270.27.16458, lire en ligne)
  3. (en) Atsushi Irie, Susumu Koyama, Yasunori Kozutsumi, Toshisuke Kawasaki et Akemi Suzuki, « The Molecular Basis for the Absence of N-Glycolylneuraminic Acid in Humans », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 25,‎ , p. 15866-15871 (PMID 9624188, DOI 10.1074/jbc.273.25.15866, lire en ligne)
  4. (en) Deug-Nam Kwon, Byung-Soo Chang et Jin-Hoi Kim, « Gene Expression and Pathway Analysis of Effects of the CMAH Deactivation on Mouse Lung, Kidney and Heart », PLoS One, vol. 9, no 9,‎ , article no e107559 (PMID 25229777, PMCID 4167996, DOI 10.1371/journal.pone.0107559, Bibcode 2014PLoSO...9j7559K, lire en ligne)
  5. (en) Hsun-Hua Chou, Toshiyuki Hayakawa, Sandra Diaz, Matthias Krings, Etty Indriati, Meave Leakey, Svante Paabo, Yoko Satta, Naoyuki Takahata et Ajit Varki, « Inactivation of CMP-N-acetylneuraminic acid hydroxylase occurred prior to brain expansion during human evolution », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 99, no 18,‎ , p. 11736-11741 (PMID 12192086, PMCID 129338, DOI 10.1073/pnas.182257399, JSTOR 3073108, Bibcode 2002PNAS...9911736C, lire en ligne)
  6. (en) Ajit Varki, « Loss of N‐glycolylneuraminic acid in humans: Mechanisms, consequences, and implications for hominid evolution », Physical Anthropology, vol. 116, no 533,‎ , p. 54-69 (PMID 11786991, DOI 10.1002/ajpa.10018, lire en ligne)
  7. (en) Vered Padler-Karavani, Hai Yu, Hongzhi Cao, Harshal Chokhawala, Felix Karp, Nissi Varki, Xi Chen et Ajit Varki, « Diversity in specificity, abundance, and composition of anti-Neu5Gc antibodies in normal humans: Potential implications for disease », Glycobiology, vol. 18, no 10,‎ , p. 818-830 (PMID 18669916, PMCID 2586336, DOI 10.1093/glycob/cwn072, lire en ligne)
  8. (en) Ajit Varki, « Uniquely human evolution of sialic acid genetics and biology », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 107, no Supplement 2,‎ , p. 8939-8946 (PMID 20445087, PMCID 3024026, DOI 10.1073/pnas.0914634107, JSTOR 25681523, Bibcode 2010PNAS..107.8939V, lire en ligne)
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