Carbamyl-phosphate synthétase II

La carbamyl-phosphate synthétase II est une ligase qui catalyse la réaction :

2 ATP + L-glutamine + HCO3− + H2O    2 ADP + phosphate + L-glutamate + carbamyl-phosphate.
Carbamyl-phosphate synthétase II
N° EC EC 6.3.5.5
N° CAS 37233-48-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Le mécanisme réactionnel de cette enzyme se déroule en quatre étapes :

  1. L-glutamine + H2O    L-glutamate + NH3
  2. ATP + HCO3−    ADP + carboxyphosphate
  3. NH3 + carboxyphosphate    carbamate + phosphate
  4. ATP + carbamate    ADP + carbamyl-phosphate

Elle est activée par l'ATP et le PRPP et est inhibée par l'UMP, produit final de la biosynthèse des nucléotides pyrimidiques.

Contrairement à la plupart des enzymes ayant une activité carboxylase, la carbamyl-phosphate synthétase II n'utilise pas la biotine comme cofacteur.

Histoire

L'existence de cette enzyme a été découverte chez la souris par Mary Ellen Jones et Sally E. Hag en 1966[1].

Notes et références
  1. (en) Nicole Kresge, Robert D. Simoni et Robert L. Hill, « Carbamyl Phosphate Biosynthesis: the Work of Mary Ellen Jones », Journal of Biological Chemistry, vol. 282, no 19,‎ , e14–e15 (DOI 10.1016/S0021-9258(20)63775-9, lire en ligne, consulté le )

Bibliographie
  • (en) Anderson, P.M. and Meister, A., « Evidence for an activated form of carbon dioxide in the reaction catalysed by Escherichia coli carbamyl phosphate synthetase », Biochemistry, vol. 4, no 12,‎ , p. 2803–2809 (PMID 5326356, DOI 10.1021/bi00888a034)
  • (en) Mary Ellen Jones et Sally E Hager, « Source of carbamyl phosphate for pyrimidine biosynthesis in mouse Ehrlich ascites cells and rat liver. », Science, no 154,‎ , p. 422
  • (en) Kalman, S.M., Duffield, P.H. and Brzozowski, T., « Purification and properties of a bacterial carbamyl phosphate synthetase », J. Biol. Chem., vol. 241, no 8,‎ , p. 1871–1877 (PMID 5329589)
  • (en) Yip, M.C.M. and Knox, W.E., « Glutamine-dependent carbamyl phosphate synthetase. Properties and distribution in normal and neoplastic rat tissues », J. Biol. Chem., vol. 245, no 9,‎ , p. 2199–2204 (PMID 5442268)
  • (en) Stapleton, M.A., Javid-Majd, F., Harmon, M.F., Hanks, B.A., Grahmann, J.L., Mullins, L.S. and Raushel, F.M., « Role of conserved residues within the carboxy phosphate domain of carbamoyl phosphate synthetase », Biochemistry, vol. 35,‎ , p. 14352–14361 (PMID 8916922, DOI 10.1021/bi961183y)
  • (en) Holden, H.M., Thoden, J.B. and Raushel, F.M., « Carbamoyl phosphate synthetase: a tunnel runs through it », Curr. Opin. Struct. Biol., vol. 8, no 6,‎ , p. 679–685 (PMID 9914247, DOI 10.1016/s0959-440x(98)80086-9)
  • (en) Raushel, F.M., Thoden, J.B., Reinhart, G.D. and Holden, H.M., « Carbamoyl phosphate synthetase: a crooked path from substrates to products », Curr. Opin. Chem. Biol., vol. 2, no 5,‎ , p. 624–632 (PMID 9818189, DOI 10.1016/s1367-5931(98)80094-x)
  • (en) Raushel, F.M., Thoden, J.B. and Holden, H.M., « The amidotransferase family of enzymes: molecular machines for the production and delivery of ammonia », Biochemistry, vol. 38,‎ , p. 7891–7899 (PMID 10387030, DOI 10.1021/bi990871p)
  • (en) Thoden, J.B., Huang, X., Raushel, F.M. and Holden, H.M., « Carbamoyl-phosphate synthetase. Creation of an escape route for ammonia », J. Biol. Chem., vol. 277, no 42,‎ , p. 39722–39727 (PMID 12130656, DOI 10.1074/jbc.M206915200)
  • Portail de la biochimie
Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.