Coenzyme M

La coenzyme M ou 2-sulfanyléthanesulfonate, souvent abrégée arp en CoM-SH, intervient dans une réaction de transfert de méthyle à l'avant-dernière étape de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes[2],[3].

Coenzyme M
Structure de la coenzyme M
Identification
Nom UICPA 2-sulfanyléthanesulfonate
Synonymes

CoM-SH

Propriétés chimiques
Formule C2H5O3S2
Masse molaire[1] 141,189 ± 0,013 g/mol
C 17,01 %, H 3,57 %, O 34 %, S 45,42 %,

Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Propriétés physico-chimiques

Il s'agit d'un anion de formule HS–CH2–CH2–SO3 formant un sel avec un cation dont la nature est indifférente du point de vue de la fonction biologique ; le plus commun de ces sels est avec le sodium Na+, correspondant au mesna, ou 2-sulfanyléthanesulfonate de sodium.

L'anion possède à la fois un groupement sulfhydryle –SH sur lequel se déroule la réaction catalysée et un groupement sulfonate –SO3 responsable de sa solubilité en milieu aqueux.

Fonction biochimique

Cette coenzyme est le transporteur du groupe méthyle dans la méthanogenèse. Elle est convertie en méthyl-coenzyme M, le thioéther CH3–S–CH2–CH2–SO3, au cours de l'avant-dernière étape de la formation du méthane[4]. La coenzyme M réagit ensuite avec la coenzyme B, la 7-thioheptanoylthréoninephosphate, pour donner un hétérosulfure en libérant le méthane :

CoB–SH + CH3–S–CoM → CoB–S–S–CoM + CH4.

Cette conversion est réalisée par la méthyl-coenzyme M réductase, avec le cofacteur F430 comme groupement prosthétique.

Notes et références

  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. (en) W. E. Balch, R. S. Wolfe, « Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid) », J. Bacteriol., vol. 137, no 1, , p. 256-263 (PMID 104960, PMCID 218444)
  3. (en) C. D. Taylor, R. S. Wolfe, « Structure and methylation of coenzyme M (HSCH2CH2SO3) », J. Biol. Chem., vol. 249, no 15, , p. 4879-4885 (PMID 4367810, lire en ligne)
  4. (en) R. K. Thauer, « Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson », dans Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
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