Coenzyme M

La coenzyme M ou 2-sulfanyléthanesulfonate, souvent abrégée arp en CoM-SH, intervient dans une réaction de transfert de méthyle à l'avant-dernière étape de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes[2],[3].

Coenzyme M
Structure de la coenzyme M
Identification
Nom UICPA 2-sulfanyléthanesulfonate
Synonymes

CoM-SH
Propriétés chimiques
Formule C2H5O3S2
Masse molaire[1] 141,189 ± 0,013 g/mol
C 17,01 %, H 3,57 %, O 34 %, S 45,42 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.

Propriétés physico-chimiques

Il s'agit d'un anion de formule HS–CH2–CH2–SO3− formant un sel avec un cation dont la nature est indifférente du point de vue de la fonction biologique ; le plus commun de ces sels est avec le sodium Na+, correspondant au mesna, ou 2-sulfanyléthanesulfonate de sodium.

L'anion possède à la fois un groupement sulfhydryle –SH sur lequel se déroule la réaction catalysée et un groupement sulfonate –SO3− responsable de sa solubilité en milieu aqueux.

Fonction biochimique

Cette coenzyme est le transporteur du groupe méthyle dans la méthanogenèse. Elle est convertie en méthyl-coenzyme M, le thioéther CH3–S–CH2–CH2–SO3−, au cours de l'avant-dernière étape de la formation du méthane[4]. La coenzyme M réagit ensuite avec la coenzyme B, la 7-thioheptanoylthréoninephosphate, pour donner un hétérosulfure en libérant le méthane :

CoB–SH + CH3–S–CoM → CoB–S–S–CoM + CH4.

Cette conversion est réalisée par la méthyl-coenzyme M réductase, avec le cofacteur F430 comme groupement prosthétique.

Notes et références
  1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. (en) W. E. Balch, R. S. Wolfe, « Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid) », J. Bacteriol., vol. 137, no 1,‎ , p. 256-263 (PMID 104960, PMCID 218444)
  3. (en) C. D. Taylor, R. S. Wolfe, « Structure and methylation of coenzyme M (HSCH2CH2SO3) », J. Biol. Chem., vol. 249, no 15,‎ , p. 4879-4885 (PMID 4367810, lire en ligne)
  4. (en) R. K. Thauer, « Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson », dans Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
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