Domaine EGF

Un domaine EGF, ou domaine EGF-like, EGF-like domain en anglais, est un domaine protéique, conservé à travers l'évolution, appelé ainsi en référence au facteur de croissance épidermique (Epidermal Growth Factor en anglais), protéine où ce type de structure a été décrit pour la première fois. Il est formé de 30 à 40 résidus d'acides aminés et a été observé dans un grand nombre de protéines, essentiellement animales[3],[4]. La plupart des occurrences de domaines EGF ont été observées dans les domaines extracellulaires des protéines membranaires ou dans les protéines sécrétées (en). La cyclooxygénase 2 fait exception.

Domaine EGF
Domaine EGF de l'héréguline α (PDB 1HRE[1])
Domaine protéique
Pfam PF00008
Clan Pfam CL0001
InterPro IPR006209
PROSITE PDOC00021
SCOP 1apo
SUPERFAMILY 1apo
Protéine OPM 1dan
CDD cd00053
Domaine EGF 2
Segment extracellulaire de l'intégrine αVβ3 (PDB 1JV2[2])
Domaine protéique
Pfam PF07974
Clan Pfam CL0001
InterPro IPR013111
CDD cd00054

Les domaines EGF contiennent six résidus de cystéine qui, dans le facteur de croissance épidermique, forment trois ponts disulfure. La structure de domaines EGF à quatre ponts disulfure a été résolue dans des laminines et des intégrines. La principale structure d'un domaine EGF est un feuillet β à deux brins suivi par une boucle jusqu'à un second feuillet β C-terminal plus court, également à deux brins. Ces deux feuillets β sont généralement désignés comme feuillet majeur côté N-terminal et feuillet mineur côté C-terminal[5].

Les domaines EGF sont généralement présents dans les protéines en exemplaires multiples adjacents : ces répétitions tendent à se replier ensemble pour constituer un solénoïde linéaire formant une unité fonctionnelle.

Notes et références
  1. (en) K. Nagata, D. Kohda, H. Hatanaka, S. Ichikawa, S. Matsuda, T. Yamamoto, A. Suzuki et F. Inagaki, « Solution structure of the epidermal growth factor-like domain of heregulin-α, a ligand for p180erbB-4 », The EMBO Journal, vol. 13, no 15,‎ , p. 3517-3523 (PMID 8062828, PMCID 395255, lire en ligne)
  2. (en) Jian-Ping Xiong, Thilo Stehle, Beate Diefenbach, Rongguang Zhang, Reinhardt Dunker, David L. Scott, Andrzej Joachimiak, Simon L. Goodman et M. Amin Arnaout, « Crystal Structure of the Extracellular Segment of Integrin αVβ3 », Science, vol. 294, no 5541,‎ , p. 339-345 (PMID 11546839, PMCID 2885948, DOI 10.1126/science.1064535, Bibcode 2001Sci...294..339X, lire en ligne)
  3. (en) A. K. Downing, V. Knott, J. M. Werner, C. M. Cardy, I. D. Campbell et P. A. Handford, « Solution Structure of a Pair of Calcium-Binding Epidermal Growth Factor-like Domains: Implications for the Marfan Syndrome and Other Genetic Disorders », Cell, vol. 85, no 4,‎ , p. 597-605 (PMID 8653794, DOI 10.1016/S0092-8674(00)81259-3, lire en ligne)
  4. (en) Peer Bork, A. Kristina Downing, Bruno Kieffer et Iain D. Campbell, « Structure and distribution of modules in extracellular proteins », Quarterly Reviews of Biophysics, vol. 29, no 2,‎ , p. 119-167 (PMID 8870072, DOI 10.1017/S0033583500005783, lire en ligne)
  5. (en) Merridee A. Wouters, Isidore Rigoutsos, Carmen K. Chu et Lina L. Feng, « Evolution of distinct EGF domains with specific functions », Protein Science, vol. 14, no 4,‎ , p. 1091-1103 (PMID 15772310, DOI 10.1110/ps.041207005, Bibcode 2253431, lire en ligne)
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