Entéropeptidase

L'entéropeptidase (EC 3.4.21.9) (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion.

Entéropeptidase
Caractéristiques générales
Symbole PRSS7
Synonymes entérokinase
Fonction protéase à sérine
Homo sapiens
Numéro CAS 9014-74-8
Autre symbole ENTK
Chromosome et locus 21q21
N° EC 3.4.21.9
Entrez 5651
HUGO 9490
OMIM 606635
UniProt P98073
RefSeq NM_002772

Bien qu'elle ait un mécanisme d'action de type protéase à sérine, elle n'est pas inhibée par les inhibiteurs de trypsine.

Elle est formée de deux chaînes : une chaîne lourde (82 à 140 kD) qui permet de fixer l'enzyme sur la paroi intestinale, et une chaîne légère (35 à 62 kD) qui contient le site actif.

Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés.

Mécanisme d'action

L'entérokinase catalyse la réaction suivante :

Val-(Asp)4-Lys-Ile-Val~(trypsinogène) → Val-(Asp)4-Lys (hexapeptide) + Ile-Val~(trypsine).

L'entérokinase coupe au niveau d'une lysine à condition qu'elle soit précédée de 4 acides aspartiques, et qu'elle ne soit pas suivie d'une proline[1].

En dépit de son nom, l'entérokinase n'est pas une kinase. Elle fut nommée ainsi parce qu'elle modifie le degré d'activité enzymatique de son substrat par une réaction de clivage protéolytique. Les kinases agissent de même par une réaction de phosphorylation.

Séquence

L'entéropeptidase humaine comporte 1019 acides aminés (784 acides aminés pour la chaîne lourde et 235 pour la chaîne légère).

10
MGSKRGISSR
20
HHSLSSYEIM
30
FAALFAILVV
40
LCAGLIAVSC
50
LTIKESQRGA
60
ALGQSHEARA
70
TFKITSGVTY
80
NPNLQDKLSV
90
DFKVLAFDLQ
100
QMIDEIFLSS
110
NLKNEYKNSR
120
VLQFENGSII
130
VVFDLFFAQW
140
VSDENVKEEL
150
IQGLEANKSS
160
QLVTFHIDLN
170
SVDILDKLTT
180
TSHLATPGNV
190
SIECLPGSSP
200
CTDALTCIKA
210
DLFCDGEVNC
220
PDGSDEDNKM
230
CATVCDGRFL
240
LTGSSGSFQA
250
THYPKPSETS
260
VVCQWIIRVN
270
QGLSIKLSFD
280
DFNTYYTDIL
290
DIYEGVGSSK
300
ILRASIWETN
310
PGTIRIFSNQ
320
VTATFLIESD
330
ESDYVGFNAT
340
YTAFNSSELN
350
NYEKINCNFE
360
DGFCFWVQDL
370
NDDNEWERIQ
380
GSTFSPFTGP
390
NFDHTFGNAS
400
GFYISTPTGP
410
GGRQERVGLL
420
SLPLDPTLEP
430
ACLSFWYHMY
440
GENVHKLSIN
450
ISNDQNMEKT
460
VFQKEGNYGD
470
NWNYGQVTLN
480
ETVKFKVAFN
490
AFKNKILSDI
500
ALDDISLTYG
510
ICNGSLYPEP
520
TLVPTPPPEL
530
PTDCGGPFEL
540
WEPNTTFSST
550
NFPNSYPNLA
560
FCVWILNAQK
570
GKNIQLHFQE
580
FDLENINDVV
590
EIRDGEEADS
600
LLLAVYTGPG
610
PVKDVFSTTN
620
RMTVLLITND
630
VLARGGFKAN
640
FTTGYHLGIP
650
EPCKADHFQC
660
KNGECVPLVN
670
LCDGHLHCED
680
GSDEADCVRF
690
FNGTTNNNGL
700
VRFRIQSIWH
710
TACAENWTTQ
720
ISNDVCQLLG
730
LGSGNSSKPI
740
FSTDGGPFVK
750
LNTAPDGHLI
760
LTPSQQCLQD
770
SLIRLQCNHK
780
SCGKKLAAQD
790
ITPKIVGGSN
800
AKEGAWPWVV
810
GLYYGGRLLC
820
GASLVSSDWL
830
VSAAHCVYGR
840
NLEPSKWTAI
850
LGLHMKSNLT
860
SPQTVPRLID
870
EIVINPHYNR
880
RRKDNDIAMM
890
HLEFKVNYTD
900
YIQPICLPEE
910
NQVFPPGRNC
920
SIAGWGTVVY
930
QGTTANILQE
940
ADVPLLSNER
950
CQQQMPEYNI
960
TENMICAGYE
970
EGGIDSCQGD
980
SGGPLMCQEN
990
NRWFLAGVTS
1000
FGYKCALPNR
1010
PGVYARVSRF

TEWIQSFLH

Références

Voir aussi

  • (en) Kunitz M., « Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase. », J. Gen. Physiol., vol. 22, no 4, , p. 429-446
  • (en) Huang L., Ruan H., Gu W., Xu Z., Cen P., Fan L., « Functional expression and purification of bovine enterokinase light chain in recombinant Escherichia coli », Prep. Biochem. Biotechnol., vol. 37, no 3, , p. 205-217
  • (en) Rawlings ND, Barrett AJ, « Evolutionary families of peptidases », Biochem. J., vol. 290, , p. 205-218
  • (en) Holzinger A, Maier EM, Bück C, Mayerhofer PU, Kappler M, Haworth JC, Moroz SP, Hadorn HB, Sadler JE, Roscher AA, « Mutations in the proenteropeptidase gene are the molecular cause of congenital enteropeptidase deficiency », Am. J. Hum. Genet., vol. 70, no 1, , p. 20-25
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