Entéropeptidase

L'entéropeptidase (EC 3.4.21.9) (ou entérokinase) est une enzyme de la famille des hydrolases intervenant dans la digestion. Elle est produite par les cellules épithéliales du duodénum puis sécrétée par les glandes duodénales, les cryptes de Lieberkühn, chaque fois que de la nourriture passe de l'estomac dans le duodénum. Le rôle principal de l'entéropeptidase est d'activer le trypsinogène en trypsine par élimination d'un oligopeptide C-terminal, et a donc un rôle-clé dans la digestion.

Entéropeptidase
Caractéristiques générales
Symbole PRSS7
Synonymes entérokinase
Fonction protéase à sérine
Homo sapiens
Numéro CAS 9014-74-8
Autre symbole ENTK
Chromosome et locus 21q21
N° EC 3.4.21.9
Entrez 5651
HUGO 9490
OMIM 606635
UniProt P98073
RefSeq NM_002772

Bien qu'elle ait un mécanisme d'action de type protéase à sérine, elle n'est pas inhibée par les inhibiteurs de trypsine.

Elle est formée de deux chaînes : une chaîne lourde (82 à 140 kD) qui permet de fixer l'enzyme sur la paroi intestinale, et une chaîne légère (35 à 62 kD) qui contient le site actif.

Des cas isolés d'insuffisance génétique en entéropeptidase ont été rapportés.

Mécanisme d'action

L'entérokinase catalyse la réaction suivante :

Val-(Asp)4-Lys-Ile-Val~(trypsinogène) → Val-(Asp)4-Lys (hexapeptide) + Ile-Val~(trypsine).

L'entérokinase coupe au niveau d'une lysine à condition qu'elle soit précédée de 4 acides aspartiques, et qu'elle ne soit pas suivie d'une proline[1].

En dépit de son nom, l'entérokinase n'est pas une kinase. Elle fut nommée ainsi parce qu'elle modifie le degré d'activité enzymatique de son substrat par une réaction de clivage protéolytique. Les kinases agissent de même par une réaction de phosphorylation.

Séquence

L'entéropeptidase humaine comporte 1019 acides aminés (784 acides aminés pour la chaîne lourde et 235 pour la chaîne légère).

10
MGSKRGISSR		 20
HHSLSSYEIM		 30
FAALFAILVV		 40
LCAGLIAVSC		 50
LTIKESQRGA		 60
ALGQSHEARA
70
TFKITSGVTY		 80
NPNLQDKLSV		 90
DFKVLAFDLQ		 100
QMIDEIFLSS		 110
NLKNEYKNSR		 120
VLQFENGSII
130
VVFDLFFAQW		 140
VSDENVKEEL		 150
IQGLEANKSS		 160
QLVTFHIDLN		 170
SVDILDKLTT		 180
TSHLATPGNV
190
SIECLPGSSP		 200
CTDALTCIKA		 210
DLFCDGEVNC		 220
PDGSDEDNKM		 230
CATVCDGRFL		 240
LTGSSGSFQA
250
THYPKPSETS		 260
VVCQWIIRVN		 270
QGLSIKLSFD		 280
DFNTYYTDIL		 290
DIYEGVGSSK		 300
ILRASIWETN
310
PGTIRIFSNQ		 320
VTATFLIESD		 330
ESDYVGFNAT		 340
YTAFNSSELN		 350
NYEKINCNFE		 360
DGFCFWVQDL
370
NDDNEWERIQ		 380
GSTFSPFTGP		 390
NFDHTFGNAS		 400
GFYISTPTGP		 410
GGRQERVGLL		 420
SLPLDPTLEP
430
ACLSFWYHMY		 440
GENVHKLSIN		 450
ISNDQNMEKT		 460
VFQKEGNYGD		 470
NWNYGQVTLN		 480
ETVKFKVAFN
490
AFKNKILSDI		 500
ALDDISLTYG		 510
ICNGSLYPEP		 520
TLVPTPPPEL		 530
PTDCGGPFEL		 540
WEPNTTFSST
550
NFPNSYPNLA		 560
FCVWILNAQK		 570
GKNIQLHFQE		 580
FDLENINDVV		 590
EIRDGEEADS		 600
LLLAVYTGPG
610
PVKDVFSTTN		 620
RMTVLLITND		 630
VLARGGFKAN		 640
FTTGYHLGIP		 650
EPCKADHFQC		 660
KNGECVPLVN
670
LCDGHLHCED		 680
GSDEADCVRF		 690
FNGTTNNNGL		 700
VRFRIQSIWH		 710
TACAENWTTQ		 720
ISNDVCQLLG
730
LGSGNSSKPI		 740
FSTDGGPFVK		 750
LNTAPDGHLI		 760
LTPSQQCLQD		 770
SLIRLQCNHK		 780
SCGKKLAAQD
790
ITPKIVGGSN		 800
AKEGAWPWVV		 810
GLYYGGRLLC		 820
GASLVSSDWL		 830
VSAAHCVYGR		 840
NLEPSKWTAI
850
LGLHMKSNLT		 860
SPQTVPRLID		 870
EIVINPHYNR		 880
RRKDNDIAMM		 890
HLEFKVNYTD		 900
YIQPICLPEE
910
NQVFPPGRNC		 920
SIAGWGTVVY		 930
QGTTANILQE		 940
ADVPLLSNER		 950
CQQQMPEYNI		 960
TENMICAGYE
970
EGGIDSCQGD		 980
SGGPLMCQEN		 990
NRWFLAGVTS		 1000
FGYKCALPNR		 1010
PGVYARVSRF
TEWIQSFLH

Références
  1. http://www.neb.com/nebecomm/products/productP8070.asp

Voir aussi
  • (en) Kunitz M., « Formation of trypsin from crystalline trypsinogen by means of enterokinase. », J. Gen. Physiol., vol. 22, no 4,‎ , p. 429-446
  • (en) Huang L., Ruan H., Gu W., Xu Z., Cen P., Fan L., « Functional expression and purification of bovine enterokinase light chain in recombinant Escherichia coli », Prep. Biochem. Biotechnol., vol. 37, no 3,‎ , p. 205-217
  • (en) Rawlings ND, Barrett AJ, « Evolutionary families of peptidases », Biochem. J., vol. 290,‎ , p. 205-218
  • (en) Holzinger A, Maier EM, Bück C, Mayerhofer PU, Kappler M, Haworth JC, Moroz SP, Hadorn HB, Sadler JE, Roscher AA, « Mutations in the proenteropeptidase gene are the molecular cause of congenital enteropeptidase deficiency », Am. J. Hum. Genet., vol. 70, no 1,‎ , p. 20-25
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