Formiate déshydrogénase

Une formiate déshydrogénase est une oxydoréductase qui catalyse l'oxydation du formiate en dioxyde de carbone.

Formiate déshydrogénase
Oligomère de 9 unités de formiate déshydrogénase N d'Escherichia coli (PDB 1KQG[1])
N° EC EC 1.17.1.9
N° CAS 9028-85-7
Cofacteur(s) Flavine ; Fe-S ; Mo
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Formiate déshydrogénase à cytochrome
Site actif des formiate déshydrogénases à molybdène ou tungstène
N° EC EC 1.2.2.1
N° CAS 37251-01-7
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Classification

On distingue deux types de formiate déhydrogénases[2] : celles qui ne contiennent pas de cofacteurs métalliques et transfèrent les électrons vers le NAD+ ou NADP+ (formiate déshydrogénase N, EC 1.17.1.9), et les métalloenzymes utilisant un site actif à molybdène ou à tungstène[3], qui contiennent un ou plusieurs clusters fer-soufre et donnent les électrons à un accepteur d'électron protéique, comme un cytochrome (EC 1.2.2.1).

HCOO− + NAD+    CO2 + NADH (EC 1.17.1.9)
HCOO− + 2 ferricytochrome b1    CO2 + 2 ferrocytochrome b1 + 2 H+ (EC 1.2.2.1).

Les formiate déshydrogénases à Mo/W appartiennent à la famille de la DMSO réductase[4]. Dans certaines d'entre elles, une sélénocystéine est un ligand de l'ion métallique, ce sont donc des sélénoprotéines[5].

Références
  1. (en) Mika Jormakka, Susanna Törnroth, Bernadette Byrne et So Iwata, « Molecular Basis of Proton Motive Force Generation: Structure of Formate Dehydrogenase-N », Science, vol. 295, no 5561,‎ , p. 1863-1868 (PMID 11884747, DOI 10.1126/science.1068186, Bibcode 2002Sci...295.1863J, lire en ligne)
  2. J. G. Ferry, « Formate dehydrogenase », FEMS microbiology reviews, vol. 7, nos 3-4,‎ , p. 377–382 (ISSN 0168-6445, PMID 2094290, DOI 10.1111/j.1574-6968.1990.tb04940.x, lire en ligne, consulté le )
  3. Luisa B. Maia, José J. G. Moura et Isabel Moura, « Molybdenum and tungsten-dependent formate dehydrogenases », Journal of biological inorganic chemistry, vol. 20, no 2,‎ , p. 287–309 (ISSN 1432-1327, PMID 25476858, DOI 10.1007/s00775-014-1218-2, lire en ligne, consulté le )
  4. José J. G. Moura, Carlos D. Brondino, José Trincão et Maria João Romão, « Mo and W bis-MGD enzymes: nitrate reductases and formate dehydrogenases », Journal of biological inorganic chemistry, vol. 9, no 7,‎ , p. 791–799 (ISSN 0949-8257, PMID 15311335, DOI 10.1007/s00775-004-0573-9, lire en ligne, consulté le )
  5. T. C. Stadtman, « Selenium biochemistry », Science (New York, N.Y.), vol. 183, no 4128,‎ , p. 915–922 (ISSN 0036-8075, PMID 4605100, DOI 10.1126/science.183.4128.915, lire en ligne, consulté le )
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