Glycine décarboxylase

La glycine décarboxylase, ou glycine déshydrogénase (décarboxylante), est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : glycine + [protéine H du système de clivage de la glycine]-N6-lipoyl-L-lysine    [protéine H du système de clivage de la glycine]-S-aminométhyl-N6-dihydrolipoyl-L-lysine + CO2.

Glycine déshydrogénase (décarboxylante)
N° EC EC 1.4.4.2
N° CAS 37259-67-9
Cofacteur(s) PLP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Cette enzyme est l'un des quatre composants du système de clivage de la glycine, qui intervient en réponse à des taux élevés de glycine, aussi bien chez les humains que chez les plantes où elle intervient dans la photorespiration au sein des chloroplastes.

Notes et références
    • (en) Hiraga K, Kikuchi G, « The mitochondrial glycine cleavage system. Functional association of glycine decarboxylase and aminomethyl carrier protein », J. Biol. Chem., vol. 255, no 24,‎ , p. 11671–6 (PMID 7440563)
    • (en) Perham RN, « Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions », Annu. Rev. Biochem., vol. 69,‎ , p. 961–1004 (PMID 10966480, DOI 10.1146/annurev.biochem.69.1.961)
    • (en) Broadwater JA, Haas JA, Fox BG, Booker SJ, « Expression, purification, and physical characterization of Escherichia coli lipoyl(octanoyl)transferase », Protein. Expr. Purif., vol. 39, no 2,‎ , p. 269–82 (PMID 15642479, DOI 10.1016/j.pep.2004.10.021)*Applegarth DA, Toone JR, « Nonketotic hyperglycinemia (glycine encephalopathy): laboratory diagnosis », Mol. Genet. Metab., vol. 74, nos 1–2,‎ , p. 139–46 (PMID 11592811, DOI 10.1006/mgme.2001.3224)
    • (en) Kure S, Takayanagi M, Narisawa K, et al., « Identification of a common mutation in Finnish patients with nonketotic hyperglycinemia », J. Clin. Invest., vol. 90, no 1,‎ , p. 160–4 (PMID 1634607, PMCID 443076, DOI 10.1172/JCI115831)
    • (en) Sakakibara T, Koyata H, Ishiguro Y, et al., « One of the two genomic copies of the glycine decarboxylase cDNA has been deleted at a 5' region in a patient with nonketotic hyperglycinemia », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 173, no 3,‎ , p. 801–6 (PMID 2268343, DOI 10.1016/S0006-291X(05)80858-7)
    • (en) Burton BK, Pettenati MJ, Block SM, et al., « Nonketotic hyperglycinemia in a patient with the 9p- syndrome », Am. J. Med. Genet., vol. 32, no 4,‎ , p. 504–5 (PMID 2773994, DOI 10.1002/ajmg.1320320416)
    • (en) Hayasaka K, Kochi H, Hiraga K, Kikuchi G, « Purification and properties of glycine decarboxylase, a component of the glycine cleavage system, from rat liver mitochondria and immunochemical comparison of this enzyme from various sources », J. Biochem., vol. 88, no 4,‎ , p. 1193–9 (PMID 6778858)
    • (en) Hiraga K, Kochi H, Hayasaka K, et al., « Defective glycine cleavage system in nonketotic hyperglycinemia. Occurrence of a less active glycine decarboxylase and an abnormal aminomethyl carrier protein », J. Clin. Invest., vol. 68, no 2,‎ , p. 525–34 (PMID 6790577, PMCID 370827, DOI 10.1172/JCI110284)
    • (en) Takayanagi M, Kure S, Sakata Y, et al., « Human glycine decarboxylase gene (GLDC) and its highly conserved processed pseudogene (psiGLDC): their structure and expression, and the identification of a large deletion in a family with nonketotic hyperglycinemia », Hum. Genet., vol. 106, no 3,‎ , p. 298–305 (PMID 10798358, DOI 10.1007/s004390051041)
    • (en) Toone JR, Applegarth DA, Coulter-Mackie MB, James ER, « Biochemical and molecular investigations of patients with nonketotic hyperglycinemia », Mol. Genet. Metab., vol. 70, no 2,‎ , p. 116–21 (PMID 10873393, DOI 10.1006/mgme.2000.3000)
    • (en) Toone JR, Applegarth DA, Coulter-Mackie MB, James ER, « Recurrent mutations in P- and T-proteins of the glycine cleavage complex and a novel T-protein mutation (N145I): a strategy for the molecular investigation of patients with nonketotic hyperglycinemia (NKH) », Mol. Genet. Metab., vol. 72, no 4,‎ , p. 322–5 (PMID 11286506, DOI 10.1006/mgme.2001.3158)
    • (en) Kure S, Kojima K, Ichinohe A, et al., « Heterozygous GLDC and GCSH gene mutations in transient neonatal hyperglycinemia », Ann. Neurol., vol. 52, no 5,‎ , p. 643–6 (PMID 12402263, DOI 10.1002/ana.10367)
    • (en) Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al., « Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, no 26,‎ , p. 16899–903 (PMID 12477932, PMCID 139241, DOI 10.1073/pnas.242603899)
    • (en) Toone JR, Applegarth DA, Laliberte G, « Gene Symbol: GLDC. Disease: NKH glycine encephalopathy », Hum. Genet., vol. 113, no 5,‎ , p. 465 (PMID 14552331, DOI 10.1007/s00439-003-1014-5)
    • (en) Dinopoulos A, Kure S, Chuck G, et al., « Glycine decarboxylase mutations: a distinctive phenotype of nonketotic hyperglycinemia in adults », Neurology, vol. 64, no 7,‎ , p. 1255–7 (PMID 15824356, DOI 10.1212/01.WNL.0000156800.23776.40)
    • (en) Flusser H, Korman SH, Sato K, et al., « Mild glycine encephalopathy (NKH) in a large kindred due to a silent exonic GLDC splice mutation », Neurology, vol. 64, no 8,‎ , p. 1426–30 (PMID 15851735, DOI 10.1212/01.WNL.0000158475.12907.D6)
    • (en) Boneh A, Korman SH, Sato K, et al., « A single nucleotide substitution that abolishes the initiator methionine codon of the GLDC gene is prevalent among patients with glycine encephalopathy in Jerusalem », J. Hum. Genet., vol. 50, no 5,‎ , p. 230–4 (PMID 15864413, DOI 10.1007/s10038-005-0243-y)
    • (en) Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, et al., « Diversification of transcriptional modulation: large-scale identification and characterization of putative alternative promoters of human genes », Genome Res., vol. 16, no 1,‎ , p. 55–65 (PMID 16344560, PMCID 1356129, DOI 10.1101/gr.4039406)
    • (en) Korman SH, Wexler ID, Gutman A, et al., « Treatment from birth of nonketotic hyperglycinemia due to a novel GLDC mutation », Ann. Neurol., vol. 59, no 2,‎ , p. 411–5 (PMID 16404748, DOI 10.1002/ana.20759)
    • Portail de la biochimie
    Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.