Hélice-boucle-hélice

La structure hélice-boucle-hélice (basic helix-loop-helix en anglais, ou bHLH) est un motif structurel des protéines caractéristique d'une famille de facteurs de transcription[2],[3],[4]. Il ne doit pas être confondu avec le motif hélice-coude-hélice.

Ne doit pas être confondu avec Hélice-coude-hélice.

Domaine bHLH
Deux hélices α (en bleu) sont reliées par une petite boucle (en rouge), ici de la protéine ARNT[1] (PDB 1X0O)
Domaine protéique
Pfam PF00010
InterPro IPR001092
SMART SM00353
PROSITE PDOC00038
SCOP 1mdy
SUPERFAMILY 1mdy
CDD cd00083

Le motif hélice-boucle-hélice est caractérisé par deux hélices α reliées par une petite boucle. Les facteurs de transcription qui ont ce motif sont généralement dimériques, chaque monomère ayant une hélice formée de résidus basiques facilitant la liaison avec l'ADN. En général, l'une des hélices est plus petite et permet la dimérisation en se repliant contre une autre hélice grâce à la flexibilité de la boucle. C'est généralement la plus grande des deux hélices qui se lie à l'ADN. Les protéines à motif bHLH se lient généralement à une séquence consensus dite « boîte E (en) », de type CANNTG[5], où N représente une base quelconque. La boîte E canonique est CACGTG (séquence palindromique), mais certains facteurs de transcription à bHLH, notamment ceux de la famille bHLH-PAS se lient à une séquence apparentée non palindromique, qui sont semblables à une boîte E.

Notes et références
  1. (en) Paul B. Card, Paul J.A. Erbel et Kevin H. Gardner, « Structural Basis of ARNT PAS-B Dimerization: Use of a Common Beta-sheet Interface for Hetero- and Homodimerization », Journal of Molecular Biology, vol. 353, no 3,‎ , p. 664-677 (PMID 16181639, DOI 10.1016/j.jmb.2005.08.043, lire en ligne)
  2. (en) Cornelis Murre, Gretchen Bain, Marc A. van Dijk, Isaac Engel, Beth A. Furnari, Mark E. Massari, James R. Matthews, Melanie W. Quong, Richard R. Rivera et Maarten H. Stuiver, « Structure and function of helix-loop-helix proteins », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression, vol. 1218, no 2,‎ , p. 129-135 (PMID 8018712, DOI 10.1016/0167-4781(94)90001-9, lire en ligne)
  3. (en) T. D. Littlewood et G. I. Evan, « Transcription factors 2: helix-loop-helix », Protein Profile, vol. 2, no 6,‎ , p. 621-702 (PMID 7553065)
  4. (en) Mark Eben Massari et Cornelis Murre, « Helix-Loop-Helix Proteins: Regulators of Transcription in Eucaryotic Organisms », Molecular and Cellular Biology, vol. 20, no 2,‎ , p. 429-440 (PMID 10611221, PMCID 85097, DOI 10.1128/MCB.20.2.429-440.2000, lire en ligne)
  5. (en) Jaideep Chaudhary et Michael K. Skinner, « Basic Helix-Loop-Helix Proteins Can Act at the E-Box within the Serum Response Element of the c-fos Promoter to Influence Hormone-Induced Promoter Activation in Sertoli Cells », Molecular Endocrinology, vol. 13, no 5,‎ , p. 774-786 (PMID 10319327, DOI 10.1210/mend.13.5.0271, lire en ligne)
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