Hélice 3₁₀

Une hélice 3₁₀ est un type de structure secondaire des protéines susceptible de se former aux extrémités des hélices α ou de manière isolée. Les hélices 3₁₀ constituent environ 10 % des domaines hélicoïdaux des protéines globulaires[1]. Il s'agit d'une hélice droite dans laquelle chaque tour d'hélice contient trois résidus d'acides aminés et dix atomes dans les cycles formés par les liaisons hydrogène[2]. Une hélice 3₁₀ est ainsi définie par la présence d'une liaison hydrogène entre le groupe NH d'un acide aminé et le groupe CO de l'acide aminé situé trois résidus plus tôt ; la répétition de telles liaisons hydrogène i + 3 → i définit l'hélice 3₁₀. Il existe d'autres structures du même type, notamment l'hélice α (liaison hydrogène i + 4 → i) et l'hélice π (liaison hydrogène i + 5 → i).

Vue latérale d'une hélice 3₁₀ de poly-alanine avec des angles dièdres (φ, ψ) = (–49°, –26°), montrant en magenta les liaisons hydrogène, d'une longueur de 183 pm.
La chaîne polypeptidique est orientée de bas en haut : l'extrémité N-terminale est en bas tandis que l'extrémité C-terminale est en haut ; les chaînes latérales sont quant à elles orientées légèrement vers le bas.

Les résidus le long d'une hélice 3₁₀ adoptent des angles dièdres (φ, ψ) voisins de (−49°, −26°). Les hélices 3₁₀ sont généralement courtes et s'écartent donc de ces valeurs. De manière plus générale, les résidus le long des hélices 3₁₀ adoptent des angles dièdres tels que la somme de l'angle dièdre ψ d'un résidu et de l'angle dièdre φ du résidu voisin vaut environ −75° ; à titre de comparaison, la somme de tels angles vaut environ −105° pour une hélice α et −125° pour une hélice π.

Hélice 3₁₀ vue de dessus.