POLR2A

La sous-unité RPB1 de l'ARN polymérase II ADN-dépendante, également appelée RPB1, est la plus grosse sous-unité de l'ARN polymérase II, codée chez l'homme par le gène POLR2A; situé sur le chromosome 17. L'ARN polymérase II est l'ARN polymérase assurant la transcription de l'ADN en ARN messager chez les eucaryotes. Le domaine C-terminal porte une répétition de sept résidus d'acides aminésTyrSerProThrSerProSer — essentiels à l'activité polymérase[3]. Les résidus de sérine et de thréonine sont phosphorylés pour activer l'enzyme. Avec d'autres sous-unités de la polymérase, cette sous-unité constitue le domaine de liaison à l'ADN du complexe enzymatique, qui forme un sillon au sein duquel l'ADN est transcrit en ARN.

Protéine POLR2A

RPB1 humaine complexée avec une phosphatase Scp1 (PDB 2GHQ[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé RNA Polymerase II Subunit A
Symbole POLR2A
Synonymes RPB1, RPO2, POLR2, POLRA, RPBh1, RPOL2, RpIILS, hsRPB1, hRPB220
N° EC 2.7.7.6+2.7.7.48
Homo sapiens
Locus 17p13.1
Masse moléculaire 217 176 Da[2]
Nombre de résidus 1 970 acides aminés[2]
Entrez 5430
HUGO 9187
OMIM 180660
UniProt P24928
RefSeq (ARNm) NM_000937.4
RefSeq (protéine) NP_000928.1
Ensembl ENSG00000181222
PDB 2GHQ, 2GHT, 2LTO, 3D9K, 3D9L, 3D9M, 3D9N, 3D9O, 3D9P, 4JXT, 5IY6, 5IY7, 5IY8, 5IY9, 5IYA, 5IYB, 5IYC, 5IYD

GENATLASGeneTestsGoPubmedHCOPH-InvDBTreefamVega

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Cette protéine possède deux activités enzymatiques, l'une dirigée par l'ADN, l'autre dirigée par l'ARN :

Notes et références

  1. (en) Yan Zhang, Youngjun Kim, Nicolas Genoud, Jianmin Gao, Jeffery W. Kelly, Samuel L. Pfaff, Gordon N. Gill, Jack E. Dixon et Joseph P. Noel, « Determinants for Dephosphorylation of the RNA Polymerase II C-Terminal Domain by Scp1 », Molecular Cell, vol. 24, no 5, , p. 759-770 (PMID 17157258, PMCID 2859291, DOI 10.1016/j.molcel.2006.10.027, lire en ligne)
  2. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. (en) W. J. Brickey et A. L. Greenleaf, « Functional Studies of the Carboxy-Terminal Repeat Domain of Drosophila RNA Polymerase II in Vivo », Genetics, vol. 140, no 2, , p. 599-613 (PMID 7498740, PMCID 1206638, lire en ligne)
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