Poly(ADP-ribose) glycohydrolase

La poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG) est une glycosidase qui catalyse l'hydrolyse de la liaison osidique ribose–ribose 1’’→2’ pour libérer de l'ADP-ribose. Chez l'homme, elle est encodée par le gène PARG[1],[2],[3].

Poly(ADP-ribose) glycohydrolase
N° EC EC 3.2.1.143
N° CAS 9068-16-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Cette enzyme est la principale responsable de la dégradation du poly(ADP-ribose, un marqueur formé par une poly(ADP-ribose) polymérase (PARP) et qui modifie par covalence les protéines chromosomiques de façon réversible. Cette protéine est présente dans de nombreux tissus et peut être sujette à une protéolyse libérant plusieurs fragments actifs plus petits[1].

Notes et références
  1. (en) PARG poly (ADP-ribose) glycohydrolase [ Homo sapiens (human) ].
  2. (en) Wensheng Lin, Jean-Christophe Amé, Nasreen Aboul-Ela, Elaine L. Jacobson et Myron K. Jacobson, « Isolation and Characterization of the cDNA Encoding Bovine Poly(ADP-ribose) Glycohydrolase », Journal of Biological Chemistry, vol. 272,‎ , p. 11895-11901 (PMID 9115250, DOI 10.1074/jbc.272.18.11895, lire en ligne)
  3. (en) J.-C. Amé, F. Apiou, E. L. Jacobson et M. K. Jacobson, « Assignment of the poly(ADP-ribose) glycohydrolase gene (PARG) to human chromosome 10q11.23 and mouse chromosome 14B by in situ hybridization », Cytogenetic and Genome Research, vol. 85,‎ , p. 269–270 (PMID 10449915, DOI 10.1159/000015310, lire en ligne)
  • (en) E. B. Affar, M. Germain, E. Winstall, M. Vodenicharov, R. G. Shah, G. S. Salvesen et G. G. Poirier, « Caspase-3-mediated Processing of Poly(ADP-ribose) Glycohydrolase during Apoptosis », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 4,‎ , p. 2935–2942 (PMID 11053413, DOI 10.1074/jbc.M007269200)
  • (en) S. Ohashi, M. Kanai, S. Hanai, F. Uchiumi, H. Maruta, S. Tanuma et M. Miwa, « Subcellular localization of poly(ADP-ribose) glycohydrolase in mammalian cells », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 307, no 4,‎ , p. 915–921 (PMID 12878198, DOI 10.1016/S0006-291X(03)01272-5)
  • (en) R. G. Meyer, M. L. Meyer-Ficca, E. L. Jacobson et M. K. Jacobson, « Human poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG) gene and the common promoter sequence it shares with inner mitochondrial membrane translocase 23 (TIM23) », Gene, vol. 314,‎ , p. 181–190 (PMID 14527731, DOI 10.1016/S0378-1119(03)00738-8)
  • (en) A. P. Golovanov, D. Barillà, M. Golovanova, F. Hayes et L. Y. Lian, « ParG, a protein required for active partition of bacterial plasmids, has a dimeric ribbon-helix-helix structure », Molecular microbiology, vol. 50, no 4,‎ , p. 1141–1153 (PMID 14622405)
  • (en) C. Keil, E. Petermann et S. L. Oei, « Tannins elevate the level of poly(ADP–ribose) in HeLa cell extracts », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 425, no 1,‎ , p. 115–121 (PMID 15081900, DOI 10.1016/j.abb.2004.02.024)
  • (en) M. L. Meyer-Ficca, R. G. Meyer, D. L. Coyle, E. L. Jacobson et M. K. Jacobson, « Human poly(ADP-ribose) glycohydrolase is expressed in alternative splice variants yielding isoforms that localize to different cell compartments », Experimental Cell Research, vol. 297, no 2,‎ , p. 521–532 (PMID 15212953, DOI 10.1016/j.yexcr.2004.03.050)
  • (en) K. S. Putt et P. J. Hergenrother, « A nonradiometric, high-throughput assay for poly(ADP-ribose) glycohydrolase (PARG): Application to inhibitor identification and evaluation », Analytical Biochemistry, vol. 333, no 2,‎ , p. 256–264 (PMID 15450800, DOI 10.1016/j.ab.2004.04.032)
  • (en) M. -E. Bonicalzi, J. -F. Haince, A. Droit et G. G. Poirier, « Poly-ADP-ribosylation in health and disease », CMLS Cellular and Molecular Life Sciences, vol. 62, nos 7–8,‎ , p. 739–750 (PMID 15868399, DOI 10.1007/s00018-004-4505-1)
  • (en) M. È. Bonicalzi, J. P. Gagné, P. Gagné, M. È. Ouellet, M. J. Hendzel et G. G. Poirier, « Poly(ADP-ribose) glycohydrolase is a component of the FMRP-associated messenger ribonucleoparticles », Biochemical Journal, vol. 392, no 3,‎ , p. 499–509 (PMID 16117724, PMCID 1316289, DOI 10.1042/BJ20050792)
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