Famille des récepteurs de la sécrétine

La famille des 7 récepteurs transmembranaires à la sécrétine est une famille de protéines liées à l'évolution[1].

Cette famille est connue sous le nom de famille B, famille des récepteurs de la sécrétine ou famille 2 des récepteurs couplés aux protéines G (GPCR). De nombreux récepteurs de la sécrétine sont régulés par les hormones peptidiques de la famille du glucagon.

Les GPCR de la famille de la sécrétine-récepteur comprennent des récepteurs du peptide intestinal vasoactif et des récepteurs pour la sécrétine, la calcitonine et l'hormone parathyroïdienne / peptides apparentés à l'hormone parathyroïdienne. Ces récepteurs activent l'adénylyl cyclase et la voie du phosphatidyl-inositol-calcium. Les récepteurs de cette famille ont 7 hélices transmembranaires[2],[3] analogues aux GPCR rhodopsine-like. Cependant, il n'y a pas d'identité de séquence significative entre ces deux familles de GPCR et la famille des récepteurs de sécrétine possède sa propre signature caractéristique 7TM[4].

Les GPCR de la famille des récepteurs de sécrétine existent dans de nombreuses espèces animales, mais n’ont pas été trouvés dans les plantes, les champignons ou les procaryotes. Trois sous-familles distinctes (B1-B3) sont reconnues.

Sous-famille B1

La sous-famille B1 contient des récepteurs hormonaux classiques, tels que les récepteurs de la sécrétine et du glucagon, qui sont tous impliqués dans les voies de signalisation médiées par l'AMPc.

  • Récepteur hypophysaire de type 1 du polypeptide activant l'adénylate cyclase
    • PACAPR (ADCYAP1R1)
  • Récepteur de la calcitonine
    • CALCR
  • Récepteur d'hormones libérant de la corticotropine
    • CRHR1 ; CRHR2
  • Récepteur polypeptidique insulinotrope dépendant du glucose / récepteur polypeptidique inhibiteur gastrique
    • GIPR
  • Récepteur du glucagon
    • GCGR
  • lié au récepteur du glucagon
  • Récepteur d'hormones libérant de l'hormone de croissance
    • GHRHR
  • Récepteur d'hormone parathyroïdienne
    • PTHR1 ; PTHR2
  • sécrétine
    • SCTR
  • Récepteur peptidique intestinal
    • VIPR1 ; VIPR2

Sous-famille B2

La sous-famille B2 contient des récepteurs à longues extrémités N-terminales extracellulaires, tels que l'antigène de surface des cellules leucocytaires CD97; récepteurs du calcium indépendants de la latrotoxine[5] et récepteurs de l'inhibiteur de l'angiogenèse spécifique du cerveau[6] entre autres.

  • Inhibiteur de l'angiogenèse spécifique au cerveau
    • BAI1 ; BAI2 ; BAI3
  • Antigène CD97
    • CD97
  • Récepteur d'hormone EMR
    • CELSR1 ; CELSR2 ; CELSR3 ; EMR1 ; EMR2 ; EMR3 ; EMR4
  • Récepteur orphelin GPR56
    • GPR56 ; GPR64 ; GPR97 ; GPR110 ; GPR111 ; GPR112 ; GPR113 ; GPR114 ; GPR115 ; GPR123 ; GPR125 ; GPR126 ; GPR128 ; GPR133 ; GPR144 ; GPR157
  • Récepteur de la latrophiline
    • ELTD1 ; LPHN1 ; LPHN2 ; LPHN3

Sous-famille B3

La sous-famille B3 comprend le Methuselah et d’autres protéines de la drosophile. Outre la région à sept domaines-transmembranaires typique, les caractéristiques structurelles caractéristiques comprennent un domaine extracellulaire amino-terminal impliqué dans la liaison du ligand et une boucle intracellulaire (IC3) requise pour le couplage spécifique de la protéine G.

  • Récepteur d'hormones diurétiques

Sous-familles non classifiées
  • Récepteur Ig-hepta
    • GPR116

Membres non classés

HCTR-5 ; HCTR-6 ; KPG 006 ; KPG 008

Voir aussi

Références
  1. « Family-B G-protein-coupled receptors », Genome Biology, vol. 2, no 12,‎ , REVIEWS3013 (PMID 11790261, PMCID 138994, DOI 10.1186/gb-2001-2-12-reviews3013)
  2. PDB 4L6R; « Structure of the human glucagon class B G-protein-coupled receptor », Nature, vol. 499, no 7459,‎ , p. 444–9 (PMID 23863937, PMCID 3820480, DOI 10.1038/nature12393)
  3. PDB 5VEX; « Human GLP-1 receptor transmembrane domain structure in complex with allosteric modulators) », Nature, vol. 546,‎ , p. 312–315 (DOI 10.1038/nature22378)
  4. « Insights into the structure of class B GPCRs », Trends in Pharmacological Sciences, vol. 35, no 1,‎ , p. 12–22 (PMID 24359917, PMCID 3931419, DOI 10.1016/j.tips.2013.11.001)
  5. Modèle:UniProt Full
  6. Modèle:UniProt Full
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