Saccharopine déshydrogénase

La saccharopine déshydrogénase, ou saccharopine réductase, est une oxydoréductase qui catalyse l'une des réactions :

L-saccharopine + NAD+ + H2O    L-lysine + α-cétoglutarate + NADH + H+[1]
L-saccharopine + NADP+ + H2O    L-lysine + α-cétoglutarate + NADPH + H+
L-saccharopine + NAD+ + H2O    L-glutamate + L-allysine + NADH + H+
L-saccharopine + NADP+ + H2O    L-glutamate + L-allysine + NADPH + H+
Saccharopine déshydrogénase
(NAD+, formant la L-lysine)
N° EC EC 1.5.1.7
N° CAS 9073-96-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Saccharopine déshydrogénase
(NADP+, formant la L-lysine)
N° EC EC 1.5.1.8
N° CAS 9031-19-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Saccharopine déshydrogénase (NAD+, formant le L-glutamate)
N° EC EC 1.5.1.9
N° CAS 37256-26-1
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO
Saccharopine déshydrogénase (NADP+, formant le L-glutamate)
N° EC EC 1.5.1.10
N° CAS 9033-55-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Il s'agit de quatre enzymes intervenant dans la biosynthèse de la lysine par l'intermédiaire de la saccharopine. Elle catalyse une étape de la voie de l'α-aminoadipate, spécifique aux champignons, de sorte qu'elle pourrait avoir des applications dans la recherche de nouveaux antibiotiques.

Notes et références

  1. (en) Vidya Prasanna Kumar, Ann H. West et Paul F. Cook, « Supporting role of lysine 13 and glutamate 16 in the acid–base mechanism of saccharopine dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 522, no 1, , p. 57-61 (PMID 22521736, DOI 10.1016/j.abb.2012.03.027, lire en ligne)
  • Portail de la biochimie
Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.