Sirtuine 5

La sirtuine 5 est une désacétylase de la famille des sirtuines. Elle présente en outre des activités enzymatiques désuccinylase et démalonylase, clivant des groupes acétyle, succinyle et malonyle de résidus de lysine des protéines[2]. Elle accroît notamment, par désacétylation, l'activité de la carbamyl-phosphate synthetase I (en), enzyme limitante du cycle de l'urée des mitochondries des hépatocytes, ce qui laisse penser que cette protéine joue un rôle déterminant dans la régulation de ce cycle[3]. Elle interagit également avec le cytochrome c, qu'elle désacétyle[4]. D'une manière générale, on pense que la sirtuine 5 agit, à travers ses désuccinylations, sur le métabolisme énergétique cellulaire[5]. Les implications des fonctions physiologiques de la sirtuine 5 sont encore mal connues, mais pourraient faire intervenir des mécanismes de régulation du métabolisme mitochondrial[6].

Sirtuine 5

Structure d'une sirtuine 5 humaine (PDB 2B4Y)
Caractéristiques générales
Symbole SIRT5
Homo sapiens
Locus 6p23
Masse moléculaire 33 881 Da[1]
Nombre de résidus 310 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Chez l'homme, la sirtuine 5 est codée par le gène SIRT5, situé sur le chromosome 6.

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Notes et références
  1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. (en) Jintang Du, Yeyun Zhou, Xiaoyang Su, Jiu Jiu Yu, Saba Khan, Hong Jiang, Jungwoo Kim, Jimin Woo, Jun Huyn Kim, Brian Hyun Choi, Bin He, Wei Chen, Sheng Zhang, Richard A. Cerione, Johan Auwerx, Quan Hao et Hening Lin, « Sirt5 is a NAD-dependent protein lysine demalonylase and desuccinylase », Science, vol. 334, no 6057,‎ , p. 806-809 (PMID 22076378, PMCID 3217313, DOI 10.1126/science.1207861, lire en ligne)
  3. (en) Takashi Nakagawa, David J. Lomb, Marcia C. Haigis et, Leonard Guarente, « SIRT5 Deacetylates Carbamoyl Phosphate Synthetase 1 and Regulates the Urea Cycle », Cell, vol. 137, no 3,‎ , p. 560-570 (PMID 19410549, PMCID 2698666, DOI 10.1016/j.cell.2009.02.026, lire en ligne)
  4. (en) Christine Schlicker, Melanie Gertz, Panagiotis Papatheodorou, Barbara Kachholz, Christian F.W. Becker et Clemens Steegborn, « Substrates and Regulation Mechanisms for the Human Mitochondrial Sirtuins Sirt3 and Sirt5 », Journal of Molecular Biology, vol. 382, no 3,‎ , p. 790-801 (PMID 18680753, DOI 10.1016/j.jmb.2008.07.048, lire en ligne)
  5. (en) Jeongsoon Park, Yue Chen, Daniel X. Tishkoff, Chao Peng, Minjia Tan, Lunzhai Dai, Zhongyu Xie, Yi Zhang, Bernadette M.M. Zwaans, Mary E. Skinner, David B. Lombard et Yingming Zhao, « SIRT5-Mediated Lysine Desuccinylation Impacts Diverse Metabolic Pathways », Molecular Cell, vol. 50, no 6,‎ , p. 919-930 (PMID 23806337, PMCID 3769971, DOI 10.1016/j.molcel.2013.06.001, lire en ligne)
  6. (en) « Sirtuin regulation of mitochondria: energy production, apoptosis, and signaling », Trends in Biochemical Sciences, vol. 35, no 12,‎ , p. 669-675 (PMID 20863707, PMCID 2992946, DOI 10.1016/j.tibs.2010.07.003, lire en ligne)
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