Sorbitol déshydrogénase
La sorbitol déshydrogénase (SDH), ou L-iditol 2-déshydrogénase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Sorbitol déshydrogénase
N° EC | EC |
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N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Cette enzyme est très largement distribuée chez les êtres vivants et a été retrouvée chez les archées, les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elle agit sur un grand nombre d'alditols, notamment sur le L-iditol, le D-glucitol, le D-xylitol et le D-galactitol. Des enzymes de tissus différents auront des spécificités différentes vis-à-vis des substrats. Cette enzyme est spécifique du NAD+ et ne fonctionne pas avec le NADP+. Un cation de zinc intervient également dans la catalyse.
Elle est connue notamment pour convertir le sorbitol, issu du glucose, en fructose[2] :
Notes et références
- DOI:10.1016/S0969-2126(03)00167-9
- (en) O. El-Kabbani, C. Darmanin and R. P.-T. Chung, « Sorbitol Dehydrogenase: Structure, Function and Ligand Design », Current Medicinal Chemistry, vol. 11, no 4, , p. 465-476 (lire en ligne) DOI:10.2174/0929867043455927
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