Thrombospondine

Les thrombospondines sont une famille de protéines sécrétées ayant un rôle antiangiogène, c'est-à-dire qui bloquent la croissance des vaisseaux sanguins (inhibiteur de l'angiogenèse (en)). Compte tenu de leur rôle dynamique dans la matrice extracellulaire, elles sont considérées comme des protéines matricellulaires (en)[2]. La thrombospondine 1 est la première protéine de cette famille à avoir été découverte, en 1971[3].

Domaine TSP-1
Structure cristalline de répétitions de thrombospondine de type 1 humaine (PDB 1LSL[1])
Domaine protéique
Pfam PF00090
InterPro IPR000884
SMART SM00209
PROSITE PS50092
SCOP 1lsl
SUPERFAMILY 1lsl

Cette famille regroupe les thrombospondines 1 à 5, les deux premières formant le sous-groupe A et les trois dernières, le sous-groupe B. Les thrombospondines A sont des homotrimères, c'est-à-dire qu'elles s'assemblent en formant des complexes de trois sous-unités identiques, tandis que les thrombospondines B sont des homopentamères (cinq sous-unités identiques). Les thrombospondines 1 et 2 sont produites par les astrocytes immatures lors du développement du cerveau, ce qui favorise le développement de nouvelles synapses[4].

Thrombospondine 1

La thrombospondine 1 (TSP-1) est codée par le gène THSB1. Il a été isolée à partir de plaquettes sanguines stimulées par la thrombine, de sorte qu'elles ont été désignées comme « protéines sensibles à la thrombine »[3]. La TSP-1 a depuis été identifie dans plusieurs processus biologiques comme l'angiogenèse, l'apoptose, l'activation du facteur de croissance transformant bêta (en), et la régulation du système immunitaire. Il s'agit par conséquent d'une protéine multifonctionnelle.

Il existe plusieurs récepteurs de la TSP-1, notamment les récepteurs CD36 (en), CD47 et les intégrines.

Thrombospondine 2

La thrombospondine 2 (TSP-2) présente elle aussi une activité antiangiogène, et intervient dans l'adhérence cellulaire, la migration cellulaire et la prolifération cellulaire[5].

Notes et références
  1. (en) Kemin Tan, Mark Duquette, Jin-huan Liu, Yicheng Dong, Rongguang Zhang, Andrzej Joachimiak, Jack Lawler et Jia-huai Wang, « Crystal structure of the TSP-1 type 1 repeats », The Journal of Cell Biology, vol. 159, no 2,‎ , p. 373-382 (PMID 12391027, PMCID 2173040, DOI 10.1083/jcb.200206062, lire en ligne)
  2. (en) Aaron H. Morris et Themis R. Kyriakides, « Matricellular proteins and biomaterials », Matrix Biology, vol. 37,‎ , p. 183-191 (PMID 24657843, PMCID 4167162, DOI 10.1016/j.matbio.2014.03.002, lire en ligne)
  3. (en) Nancy Lewis Baenziger, G. N. Brodie et Philip W. Majerus, « A Thrombin-Sensitive Protein of Human Platelet Membranes », Proceedings of the National Academy of Science of the United States of America, vol. 68, no 1,‎ , p. 240-243 (PMID 5276296, PMCID 391203, DOI 10.1073/pnas.68.1.240, lire en ligne)
  4. (en) Karen S. Christopherson, Erik M. Ullian, Caleb C.A. Stokes, Christine E. Mullowney, Johannes W. Hell, Azin Agah, Jack Lawler, Deane F. Mosher, Paul Bornstein et Ben A. Barres, « Thrombospondins Are Astrocyte-Secreted Proteins that Promote CNS Synaptogenesis », Cell, vol. 120, no 3,‎ , p. 421-433 (PMID 15707899, DOI 10.1016/j.cell.2004.12.020, lire en ligne)
  5. (en) Christoph Daniel, Kerstin Amann, Bernd Hohenstein, Paul Bornstein et Christian Hugo, « Thrombospondin 2 Functions as an Endogenous Regulator of Angiogenesis and Inflammation in Experimental Glomerulonephritis in Mice », Journal of the American Society of Nephrology, vol. 18, no 3,‎ , p. 788-798 (PMID 17287428, DOI 10.1681/ASN.2006080873, lire en ligne)
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