Tryptophane synthase

La tryptophane synthase, ou tryptophane synthétase, est une lyase qui catalyse les réactions :

1. 1-C-(indol-3-yl)glycérol-3-phosphate  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  indole + D-glycéraldéhyde-3-phosphate ;
2. L-sérine + indole  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-tryptophane + H₂O.

Tryptophane synthase

Structure de la tryptophane synthase. La sous-unité α est en bleu et la sous-unité β est en vert.

Données clés

N° EC	EC 4.2.1.20
N° CAS	9014-52-2

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Cette enzyme catalyse les deux dernières étapes de la biosynthèse du tryptophane, l'un des 20 acides aminés standard entrant dans la composition des protéines. Elle est présente chez les bactéries, les archées et certains eucaryotes, en particulier les plantes et les champignons. Elle est absente chez les mammifères, pour lesquels le tryptophane est un acide aminé essentiel.

La tryptophane synthase est une enzyme bi-fonctionnelle, comportant deux sites actifs, portés par deux types de sous-unités différentes. La sous-unité α catalyse la formation d'indole à partir d'indole-3-glycérol phosphate. La sous-unité β catalyse la condensation de l'indole sur la sérine pour former le tryptophane.

Les deux réactions consécutives catalysées par la tryptophane synthase