سوبر أكسيد ديسميوتاز

سوبر أكسيد ديسميوتاز ويسمى أيضًا بديسموتاز الفائق (بالإنجليزية: Superoxide dismutase)‏ شيفرته المختصرة (EC 1.15.1.1) هو إنزيم يحفز ديسموتاز الفائق (O 2) إلى الأوكسجين وفائق أكسيد الهيدروجين وبالتالي، فهو يعتبر إنزيم هام في مضادات اللأكسدة المدافعة في جميع الخلايا تقريبا.

سوبر أكسيد ديسميوتاز
بنية المنغنيز الفائق الفائق 2 في الإنسان
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي1.15.1.1
رقم التسجيل CAS9054-89-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

.

الوظيفة

أهم وظيفة لهذا الإنزيم هو استعادة حيوية الخلايا، وتقليل سرعة تدميرها. ويقوم بمعادلة نوع من الجذور أو الشقوق الحرة يسمى السوبر أكسيد، ويعد أكثر أنواع الشقوق الحرة شيوعا، وربما أكثرها خطورة.[1]

كما أن هذا الأنزيم يساعد في عمله على الاستفادة من النحاس والزنك والمنجنيز. ومستويات هذا الإنزيم تميل إلى الانخفاض التدريجي مع التقدم في السن (في الوقت الذي يزيد فيه إنتاج الشقوق الحرة) وقدرته كعلاج مضاد للشيخوخة هي أمر قيد البحث حاليا.[2]

الأنواع

يوجد نوعان من هذا الأنزيم نوع بالنحاس ونوع بالزنك وكل من النوعين يعمل على حماية جزء خاص من الخلية. فالأول (النحاس) يعمل على حماية سيتوبلازم الخلية حيث تنتج الشقوق الحرة كنتيجة للأنشطة الأيضية المختلفة وأما الآخر (الزنك) فيكون فعالاً في حماية ميتوكوندريا الخلايا التي تحتوي على المعلومات الوراثية الخاصة بالخلايا وتعمل كموقع لإنتاج الطاقة.[3]

تواجده في النباتات

يوجد انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز بصورة طبيعية في الحبوب وبالأخص الشعير والقمح وكذلك في الكرنب والبروكلي والأوراق الخضراء.

رد الفعل

رد فعل انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز هو تحفيز التطافر كما في التفاعلات التالية:

M (N +1) +-SOD + O 2 - → M + N-SOD + O 2 M N +-SOD + O 2 - + 2H + → M (N +1) +-SOD + H 2 O 2.

حيث M = النحاس (N = 1)؛ المنغنيز (N = 2)؛ الحديد (N = 2)؛ ني (N = 2).

في هذا رد فعل الدولة أكسدة من المعادن الموجبة تتأرجح بين N وN +1

البكتيريا

خلايا الدم البيضاء البشرية توليد أنواع الأوكسجين التفاعلية الفائق وغيرها لقتل البكتيريا. خلال العدوى، وبعض البكتيريا (مثل بيركولديريا الراعومية) وبالتالي إنتاج ديسموتاز الفائق لحماية نفسها من التعرض للفناء.

انظر أيضًا

المراجع
  1. McCord JM, Fridovich I (1988)، "Superoxide dismutase: the first twenty years (1968-1988)"، Free Radic. Biol. Med.، 5 (5–6): 363–9، doi:10.1016/0891-5849(88)90109-8، PMID 2855736.
  2. Brewer GJ (1967)، "Achromatic regions of tetrazolium stained starch gels: inherited electrophoretic variation"، Am. J. Hum. Genet.، 19 (5): 674–80، PMC 1706241، PMID 4292999. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |الشهر= تم تجاهله (مساعدة)
  3. ببب: 2SOD​;Tainer JA, Getzoff ED, Beem KM, Richardson JS, Richardson DC (1982)، "Determination and analysis of the 2 A-structure of copper, zinc superoxide dismutase"، J. Mol. Biol.، 160 (2): 181–217، doi:10.1016/0022-2836(82)90174-7، PMID 7175933. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |الشهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)

وصلات خارجية
  • بوابة علم الأحياء
  • بوابة الكيمياء الحيوية
  • بوابة صيدلة
  • بوابة طب
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.