Azurina

Azurina
	; Estructura de la azurina 2aza de Alcaligenes denitrificans
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 3U25 , 2CCW , 3FSA , 2AZA , 2AZU , 3AY2 , 5AZU , 1JOI , 1NZR
Identificadores
Taxón	Pseudomonas, Bordetella, Alcaligenes
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Peso molecular	16000 (Da)
Estructura	3U25 2CCW ; 3FSA ; 2AZA ; 2AZU ; 3AY2 ; 5AZU ; 1JOI 1NZR
Tipo de proteína	Cuproproteína
Funciones	• Procesos de óxido-reducción; , • Unión de cobre; , • Actividad de transporte de electrones;
Dominio proteico	Plastocianina
Información adicional
Localización subcelular	• Periplasma;
Interacciones moleculares	citocromo c551; citocromo oxidasa; otras oxidorreductasas
Ortólogos
Humano	Ratón
	n/a
n/a	n/a

La azurina es una cuproproteína bacteriana de color azul que normalmente se encuentra en bacterias de los géneros Pseudomonas, Bordetella, o Alcaligenes. Esta proteína es capaz de sufrir procesos de oxidación/reducción entre los estados Cu(I) y Cu(II) de su núcleo de cobre, transfiriendo un único electrón entre enzimas en asociación con una cadena de citocromo c. Esta proteína posee un peso molecular de aproximadamente 16 KDa, contiene un único átomo de cobre, es de color intensamente azul, y posee una banda de emisión fluorescente centrada en los 308 nm.

Las azurinas y pseudoazurinas participan en varios procesos de óxido-reducción en bacterias, entre los cuales se encuentran los procesos de desnitrificación bacterianos.[1]

Tanto la azurina como el citocromo c551 se encuentran involucrados en la transferencia de electrones durante los procesos de desnitrificación en Pseudomonas aeruginosa. La azurina de P. aeruginosa es una cuproproteína azul de tipo I con una masa molecular de 14 KDa; mientras que el citocromo c551 (9 KDa), es un citocromo poseedor de un grupo heme. Esta azurina posee una zona hidrofóbica de relativamente gran tamaño cercana a su sitio activo, y dos residuos en esta zona hidrofóbica, Met-44 y Met-64, parecen estar relacionados con las interacciones de esta proteína con sus respectivos pares redox citocromo c551 y nitrito reductasa.[2]

Véase también

Proteínas fijadoras de cobre de la familia de la plastocianina ( en la Wikipedia en inglés)

Referencias

De Rienzo F, Gabdoulline RR, Menziani MC, Wade RC (2000). «Blue copper proteins: a comparative analysis of their molecular interaction properties.». Protein Sci 9 (8): 1439-54. PMID 10975566.
Tohru Yamada,1 Masatoshi Goto,1 Vasu Punj, Olga Zaborina, Kazuhide Kimbara, T. K. Das Gupta,and A. M. Chakrabarty1 (Dec 2002). «The Bacterial Redox Protein Azurin Induces Apoptosis in J774 Macrophages through Complex Formation and Stabilization of the Tumor Suppressor Protein p53». Infect Immun. 70 (12): 7054-7062. doi:10.1128/IAI.70.12.7054-7062.2002.

Datos: Q17518848

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[1] De Rienzo F, Gabdoulline RR, Menziani MC, Wade RC (2000). «Blue copper proteins: a comparative analysis of their molecular interaction properties.». Protein Sci 9 (8): 1439-54. PMID 10975566.

[2] Tohru Yamada,1 Masatoshi Goto,1 Vasu Punj, Olga Zaborina, Kazuhide Kimbara, T. K. Das Gupta,and A. M. Chakrabarty1 (Dec 2002). «The Bacterial Redox Protein Azurin Induces Apoptosis in J774 Macrophages through Complex Formation and Stabilization of the Tumor Suppressor Protein p53». Infect Immun. 70 (12): 7054-7062. doi:10.1128/IAI.70.12.7054-7062.2002.