FKBP3

Proteína 3 de unión a FK506
	; Estructura tridimensional de la proteína FKBP3.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1PBK , 2KFV Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	FKBP3 (HGNC: 3719) PPIase; FKBP-25
Identificadores; externos	OMIM: 186947 ; HomoloGene: 1525 ; EBI: FKBP3; GeneCards: Gen FKBP3; UniProt: FKBP3; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	5.2.1.8
Locus	Cr. 14 q21.3
Función molecular	• Actividad peptidil-prolil cis/trans isomerasa; • Actividad del receptor; • Unión FK506;
Componente celular	• Núcleo; • Membrana;
Proceso biológico	• Proteína de isomerización peptidil-prolil; • Plegamiento de proteínas; • Modificación peptidil-prolina;
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
	Más información
Ortólogos
Humano	Ratón
2287	30795
Véase HS	Véase MM
Q00688	Q62446
NM_002013	NM_013902
NP_002004	NP_038930
Cr. 14:; 45.58 – 45.6 Mb	Cr. 12:; 65.06 – 65.07 Mb
;

La proteína 3 de unión a FK506 (FKBP3) es una proteína codificada en humanos por el gen FKBP3.[1][2][3]

Esta proteína pertenece a la familia de la inmunofilinas, que juegan un importante papel en inmunorregulación y en procesos celulares básicos relacionados con el plegamiento de proteínas y el tráfico celular. FKBP3 es una proteína con actividad cis-trans prolil isomerasa que une los inmunosupresores FK506 y rapamicina. Tiene una mayor afinidad por la rapamicina que por FK506 y por ello podría ser una importante diana molecular para la inmunosupresión por rapamicina.[3]

Interacciones

La proteína FKBP3 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias

Hung DT, Schreiber SL (Jun de 1992). «cDNA cloning of a human 25 kDa FK506 and rapamycin binding protein». Biochem Biophys Res Commun 184 (2): 733-8. PMID 1374240.
Porat R, Poutsiaka DD, Miller LC, Granowitz EV, Dinarello CA (mayo de 1992). «Interleukin-1 (IL-1) receptor blockade reduces endotoxin and Borrelia burgdorferi-stimulated IL-8 synthesis in human mononuclear cells». FASEB J 6 (7): 2482-6. PMID 1532945.
«Entrez Gene: FKBP3 FK506 binding protein 3, 25kDa».
Yang, W M; Yao Y L, Seto E (Sep. de 2001). «The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1». EMBO J. (England) 20 (17): 4814-25. ISSN 0261-4189. PMID 11532945. doi:10.1093/emboj/20.17.4814.
Ochocka, Anna Maria; Kampanis Petros, Nicol Samantha, Allende-Vega Nerea, Cox Miranda, Marcar Lynnette, Milne Diane, Fuller-Pace Frances, Meek David (Feb. de 2009). «FKBP25, a novel regulator of the p53 pathway, induces the degradation of MDM2 and activation of p53». FEBS Lett. (Netherlands) 583 (4): 621-6. PMID 19166840. doi:10.1016/j.febslet.2009.01.009.

Datos: Q17928565

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[pmid1374240-1] Hung DT, Schreiber SL (Jun de 1992). «cDNA cloning of a human 25 kDa FK506 and rapamycin binding protein». Biochem Biophys Res Commun 184 (2): 733-8. PMID 1374240.

[pmid1532945-2] Porat R, Poutsiaka DD, Miller LC, Granowitz EV, Dinarello CA (mayo de 1992). «Interleukin-1 (IL-1) receptor blockade reduces endotoxin and Borrelia burgdorferi-stimulated IL-8 synthesis in human mononuclear cells». FASEB J 6 (7): 2482-6. PMID 1532945.

[entrez-3] «Entrez Gene: FKBP3 FK506 binding protein 3, 25kDa».

[pmid11532945-4] Yang, W M; Yao Y L, Seto E (Sep. de 2001). «The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1». EMBO J. (England) 20 (17): 4814-25. ISSN 0261-4189. PMID 11532945. doi:10.1093/emboj/20.17.4814.

[pmid19166840-5] Ochocka, Anna Maria; Kampanis Petros, Nicol Samantha, Allende-Vega Nerea, Cox Miranda, Marcar Lynnette, Milne Diane, Fuller-Pace Frances, Meek David (Feb. de 2009). «FKBP25, a novel regulator of the p53 pathway, induces the degradation of MDM2 and activation of p53». FEBS Lett. (Netherlands) 583 (4): 621-6. PMID 19166840. doi:10.1016/j.febslet.2009.01.009.