Fenilalanina amoniaco liasa

La fenilalanina amoniaco liasa (EC 4.3.1.24) es una enzima que cataliza una reacción que convierte la L-fenilalanina (L-Phe) en amoniaco y ácido trans-cinámico:[1]

L-fenilalanina ácido trans-cinámico + NH3
Fenilalanina amoniaco liasa
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Número EC 4.3.1.24
Número CAS 9024-28-6
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
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La fenilalanina amoniaco liasa (PAL) es el primer paso comprometido en la ruta de los fenilpropanoides y, por lo tanto, participa en la biosíntesis de los compuestos polifenólicos como los flavonoides, fenilpropanoides y lignina en las plantas.[2][3] La fenilalanina amoniaco liasa se encuentra ampliamente distribuida en el reino vegetal, así como en algunas bacterias, levaduras y hongos, con isoenzimas presentes en muchas especies diferentes. Tiene una masa molecular en el rango de 270 a 330 kDa.[1][4] La actividad de la PAL se induce drásticamente en respuesta a diversos estímulos, como heridas en los tejidos, ataque de patógenos, luz, bajas temperaturas y fitohormonas.[1][5] La PAL se ha estudiado recientemente por sus posibles beneficios terapéuticos en seres humanos afectados por fenilcetonuria.[6] También se ha utilizado en la generación de L-fenilalanina como precursor del edulcorante aspartamo.[7]

Esta enzima es un miembro de la familia amoniaco liasa, que escinde los enlaces carbono-nitrógeno. Al igual que otras liasas, la PAL requiere solo un sustrato para la reacción directa, pero dos para la inversa. Se cree que es mecánicamente similar a la enzima relacionada histidina amoniaco liasa (EC 4.3.1.3, HAL).[8] El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-fenilalanina amoniaco liasa (formadora de trans-cinamato). Anteriormente, se designó EC 4.3.1.5, pero esa clase se ha redesignado como EC 4.3.1.24 (fenilalanina amoniaco-liasas), EC 4.3.1.25 (tirosina amoniaco-liasas, TAL) y EC 4.3.1.26 (fenilalanina/tirosina amoniaco-liasas, PTAL). Otros nombres de uso común incluyen tirasa, fenilalanina desaminasa, tirosina amoniaco-liasa, L-tirosina amoniaco-liasa, fenilalanina amonio-liasa, PAL y L-fenilalanina amoniaco-liasa.

La fenilalanina amoniaco liasa es específica de L-fenilalanina y, en menor grado, de L-tirosina.[9][10] La reacción catalizada por PAL es una reacción de eliminación espontánea en lugar de una desaminación oxidativa.[11]

Referencias
  1. Camm, Edith L.; Towers, G.H.Neil (1 de mayo de 1973). «Phenylalanine ammonia lyase». Phytochemistry 12 (5): 961-973. doi:10.1016/0031-9422(73)85001-0.
  2. Fritz RR, Hodgins DS, Abell CW (August 1976). «Phenylalanine ammonia-lyase. Induction and purification from yeast and clearance in mammals». The Journal of Biological Chemistry 251 (15): 4646-50. PMID 985816.
  3. Tanaka Y, Matsuoka M, Yamanoto N, Ohashi Y, Kano-Murakami Y, Ozeki Y (August 1989). «Structure and characterization of a cDNA clone for phenylalanine ammonia-lyase from cut-injured roots of sweet potato». Plant Physiology 90 (4): 1403-7. PMC 1061903. PMID 16666943. doi:10.1104/pp.90.4.1403.
  4. Appert C, Logemann E, Hahlbrock K, Schmid J, Amrhein N (October 1994). «Structural and catalytic properties of the four phenylalanine ammonia-lyase isoenzymes from parsley (Petroselinum crispum Nym.)». European Journal of Biochemistry 225 (1): 491-9. PMID 7925471. doi:10.1111/j.1432-1033.1994.00491.x.
  5. Hahlbrock K, Grisebach H (1 de junio de 1979). «Enzymic Controls in the Biosynthesis of Lignin and Flavonoids». Annual Review of Plant Physiology 30 (1): 105-130. doi:10.1146/annurev.pp.30.060179.000541.
  6. Sarkissian CN, Gámez A (December 2005). «Phenylalanine ammonia lyase, enzyme substitution therapy for phenylketonuria, where are we now?». Molecular Genetics and Metabolism. 86 Suppl 1: S22-6. PMID 16165390. doi:10.1016/j.ymgme.2005.06.016.
  7. Evans, ChristopherT.; Hanna, Kim; Conrad, Dayle; Peterson, Wendy; Misawa, Masanaru (1 de febrero de 1987). «Production of phenylalanine ammonia-lyase (PAL): isolation and evaluation of yeast strains suitable for commercial production of L-phenylalanine». Applied Microbiology and Biotechnology 25 (5): 406-414. S2CID 40066810. doi:10.1007/BF00253309.
  8. Schwede TF, Rétey J, Schulz GE (April 1999). «Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile». Biochemistry 38 (17): 5355-61. PMID 10220322. doi:10.1021/bi982929q.
  9. Hodgins DS (May 1971). «Yeast phenylalanine ammonia-lyase. Purification, properties, and the identification of catalytically essential dehydroalanine». The Journal of Biological Chemistry 246 (9): 2977-85. PMID 5102931.
  10. Barros J, Serrani-Yarce JC, Chen F, Baxter D, Venables BJ, Dixon RA (May 2016). «Role of bifunctional ammonia-lyase in grass cell wall biosynthesis». Nature Plants 2 (6): 16050. PMID 27255834. S2CID 3462127. doi:10.1038/nplants.2016.50.
  11. Koukol J, Conn EE (October 1961). «The metabolism of aromatic compounds in higher plants. IV. Purification and properties of the phenylalanine deaminase of Hordeum vulgare». The Journal of Biological Chemistry 236: 2692-8. PMID 14458851.
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