Caspase 10

La caspase 10 est une protéase à cystéine de la famille des caspases. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour la séquence Leu-Gln-Thr–Asp-|-Gly. Elle est codée chez l'homme par le gène CASP10[2], situé sur le chromosome 2. L'épissage alternatif de l'ARN messager issu du gène de la caspase 10 produit trois variantes de transcription qui sont traduits en plusieurs isoformes distinctes[3].

Caspase 10

Caractéristiques générales

Symbole

CASP10

Homo sapiens

58 951 Da[1]

Nombre de résidus

521 acides aminés[1]

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Caspase 10

Données clés
N° EC	EC 3.4.22.63
N° CAS	189088-85-5

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

L'activation séquentielle des caspases joue un rôle central dans la réalisation de l'apoptose cellulaire. Ces caspases sont présentes dans la cellule sous la forme de proenzymes qui subissent un clivage protéolytique par d'autres caspases au niveau de résidus d'aspartate conservés pour produire deux sous-unités, une grande et une petite, qui forment un hétérotétramère constitué de deux hétérodimères. La procaspase 10 est ainsi clivée par la caspase 8 pour donner la forme enzymatiquement active, laquelle clive à son tour la caspase 3 et la caspase 7.

Notes et références

Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
(en) T. Fernandes-Alnemri, R. C. Armstrong, J. Krebs, S. M. Srinivasula, L. Wang, F. Bullrich, L. C. Fritz, J. A. Trapani, K. J. Tomaselli, G. Litwack et E. S. Alnemri, « In vitro activation of CPP32 and Mch3 by Mch4, a novel human apoptotic cysteine protease containing two FADD-like domains », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 93, n^o 15,‎ 23 juillet 1996, p. 7464-7469 (PMID 8755496, PMCID 38767, DOI 10.1073/pnas.93.15.7464, lire en ligne)
(en) « CASP10 caspase 10, apoptosis-related cysteine peptidase [ Homo sapiens (human) ] », sur National Center for Biotechnology Information (consulté le 12 juillet 2015)

Portail de la biochimie

Cet article est issu de Wikipedia. Le texte est sous licence Creative Commons - Attribution - Partage dans les Mêmes. Des conditions supplémentaires peuvent s'appliquer aux fichiers multimédias.

[Masse_et_nombre_de_résidus-1] Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

[10.1073/pnas.93.15.7464-2] (en) T. Fernandes-Alnemri, R. C. Armstrong, J. Krebs, S. M. Srinivasula, L. Wang, F. Bullrich, L. C. Fritz, J. A. Trapani, K. J. Tomaselli, G. Litwack et E. S. Alnemri, « In vitro activation of CPP32 and Mch3 by Mch4, a novel human apoptotic cysteine protease containing two FADD-like domains », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 93, n^o 15,‎ 23 juillet 1996, p. 7464-7469 (PMID 8755496, PMCID 38767, DOI 10.1073/pnas.93.15.7464, lire en ligne)

[Gene_ID:_843-3] (en) « CASP10 caspase 10, apoptosis-related cysteine peptidase [ Homo sapiens (human) ] », sur National Center for Biotechnology Information (consulté le 12 juillet 2015)